[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルArchitecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implications for microtubule-driven assembly and force-coupling mechanisms.
ジャーナル・号・ページNat Struct Mol Biol, Vol. 14, Issue 8, Page 721-726, Year 2007
掲載日2007年7月22日
著者Hong-Wei Wang / Vincent H Ramey / Stefan Westermann / Andres E Leschziner / Julie P I Welburn / Yuko Nakajima / David G Drubin / Georjana Barnes / Eva Nogales /
PubMed 要旨The Dam1 kinetochore complex is essential for chromosome segregation in budding yeast. This ten-protein complex self-assembles around microtubules, forming ring-like structures that move with ...The Dam1 kinetochore complex is essential for chromosome segregation in budding yeast. This ten-protein complex self-assembles around microtubules, forming ring-like structures that move with depolymerizing microtubule ends, a mechanism with implications for cellular function. Here we used EM-based single-particle and helical analyses to define the architecture of the Dam1 complex at 30-A resolution and the self-assembly mechanism. Ring oligomerization seems to be facilitated by a conformational change upon binding to microtubules, suggesting that the Dam1 ring is not preformed, but self-assembles around kinetochore microtubules. The C terminus of the Dam1p protein, where most of the Aurora kinase Ipl1 phosphorylation sites reside, is in a strategic location to affect oligomerization and interactions with the microtubule. One of Ipl1's roles might be to fine-tune the coupling of the microtubule interaction with the conformational change required for oligomerization, with phosphorylation resulting in ring breakdown.
リンクNat Struct Mol Biol / PubMed:17643123
手法EM (らせん対称) / EM (単粒子)
解像度28.0 - 30.0 Å
構造データ

EMDB-1371:
Architecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implications for microtubule-driven assembly and force-coupling mechanisms.
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 30.0 Å

EMDB-1372:
Architecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implications for microtubule-driven assembly and force-coupling mechanisms.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 28.0 Å

EMDB-1373:
Architecture of the Dam1 kinetochore ring complex and implications for microtubule-driven assembly and force-coupling mechanisms.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 29.0 Å

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る