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Structure paper

タイトルThe domain architecture of the protozoan protein J-DNA-binding protein 1 suggests synergy between base J DNA binding and thymidine hydroxylase activity.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 294, Issue 34, Page 12815-12825, Year 2019
掲載日2019年8月23日
著者Athanassios Adamopoulos / Tatjana Heidebrecht / Jeroen Roosendaal / Wouter G Touw / Isabelle Q Phan / Jos Beijnen / Anastassis Perrakis /
PubMed 要旨J-DNA-binding protein 1 (JBP1) contributes to the biosynthesis and maintenance of base J (β-d-glucosyl-hydroxymethyluracil), an epigenetic modification of thymidine (T) confined to pathogenic ...J-DNA-binding protein 1 (JBP1) contributes to the biosynthesis and maintenance of base J (β-d-glucosyl-hydroxymethyluracil), an epigenetic modification of thymidine (T) confined to pathogenic protozoa such as and JBP1 has two known functional domains: an N-terminal T hydroxylase (TH) homologous to the 5-methylcytosine hydroxylase domain in TET proteins and a J-DNA-binding domain (JDBD) that resides in the middle of JBP1. Here, we show that removing JDBD from JBP1 results in a soluble protein (Δ-JDBD) with the N- and C-terminal regions tightly associated together in a well-ordered structure. We found that this Δ-JDBD domain retains TH activity but displays a 15-fold lower apparent rate of hydroxylation compared with JBP1. Small-angle X-ray scattering (SAXS) experiments on JBP1 and JDBD in the presence or absence of J-DNA and on Δ-JDBD enabled us to generate low-resolution three-dimensional models. We conclude that Δ-JDBD, and not the N-terminal region of JBP1 alone, is a distinct folding unit. Our SAXS-based model supports the notion that binding of JDBD specifically to J-DNA can facilitate T hydroxylation 12-14 bp downstream on the complementary strand of the J-recognition site. We postulate that insertion of the JDBD module into the Δ-JDBD scaffold during evolution provided a mechanism that synergized J recognition and T hydroxylation, ensuring inheritance of base J in specific sequence patterns following DNA replication in kinetoplastid parasites.
リンクJ Biol Chem / PubMed:31292194 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron)
構造データ

SASDGP2: Thymine dioxygenase full length J-DNA binding protein (JBP1)
手法: SAXS/SANS

SASDGQ2: Thymine dioxygenase lacking the JDNA binding domain Delta-JDBD (Δ-JDBD)
手法: SAXS/SANS

SASDGR2: Thymine dioxygenase J-containing DNA binding domain (JDBD)
手法: SAXS/SANS

SASDGS2: J-23-DNA (J-DNA (23mer))
手法: SAXS/SANS

SASDGT2: Thymine dioxygenase J-containing DNA binding domain in complex with J-23-DNA (JDBD:J-23-DNA)
手法: SAXS/SANS

SASDGU2: Thymine dioxygenase full length J-DNA binding protein in complex with J-23-DNA (JBP1:J-23-DNA)
手法: SAXS/SANS

由来
  • Leishmania tarentolae (真核生物)
  • Leismania tarentolae

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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