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Structure paper

タイトルMolecular basis of oocyte cytoplasmic lattice assembly.
ジャーナル・号・ページNature, Year 2026
掲載日2026年3月17日
著者Shuxian Liu / Yusong Liu / Junchao Xue / Zhenzhen Li / Yan Zhang / Bailun Li / Lidan Xu / Lili Li / Zhenzhen Yu / Hongtao Yu / Haishan Gao / En-Zhi Shen /
PubMed 要旨Mammalian oocytes are filled with fibric structures called cytoplasmic lattice (CPL) that are essential for oocyte maturation and early embryonic development. CPL comprises subcortical maternal ...Mammalian oocytes are filled with fibric structures called cytoplasmic lattice (CPL) that are essential for oocyte maturation and early embryonic development. CPL comprises subcortical maternal complex (SCMC) and multiple components, including PADI6. Although it was first discovered in the 1960s, the molecular architecture and assembly mechanisms of CPL remain poorly understood. Here we present the cryo-electron microscopy structure of CPL isolated from mouse oocytes. Our analysis identified 14 constitutive protein subunits and revealed that CPL is composed of repeating units comprising U-shaped basket (UB) and adapter ring (AR) features, forming a filamentous architecture. The AR adopts a two-fold symmetric conformation, containing two NLRP4F, four SCMC and two ZBED3 subunits circularized via two distinct interaction clusters. The UB is anchored by PADI6, a didecamer composed of ten homodimers assembled by two back-to-back pentamers, each forming the lateral side of the UB. The underfoot base and up and down sides of the UB are formed by multiple central-symmetric assemblies (UBE2D3-UHRF1-NLRP14) and (TUBB2B-TUBB2A-FBXW24-SKP1), respectively, associating with the PADI6 pentamers to construct the intact UB structure. Two SCMC dimers within each AR connect the up and down sides of two adjacent UBs with an extensive protein-protein interaction network, and thus maintain the repetitive connection between the neighbouring CPL units. Our work unveils the architectural principles underlying the assembly of this large, periodic CPL filament, offering a molecular basis for understanding the functions of CPL in early mammalian embryogenesis and female reproductive disorders.
リンクNature / PubMed:41845018
手法EM (単粒子)
解像度4.2 Å
構造データ

65575

9w2m

EMDB-65575, PDB-9w2m:
Cryo-EM structure of the Cytoplasmic lattice(CPL) from mouse oocyte
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.2 Å

化合物

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cytoplasmic lattice / Maternal complex / Cryo-EM structure / Protein assembly

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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