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Structure paper

タイトルIterative acylation on mature lasso peptides by widespread acetyltransferases.
ジャーナル・号・ページNat Chem Biol, Year 2026
掲載日2026年3月13日
著者Jiang Xiong / Shanquan Wu / Zi-Qi Liang / Shuo Fang / Fen-Yu Tao / Xiao-Tong Gong / Xing Wu / Qingfeng Wu / Jiao-Jiao Cui / Kun Gao / Kin Kuan Hoi / Yong Peng / Shangwen Luo / Dongsheng Lei / Shi-Hui Dong /
PubMed 要旨The biosynthesis of ribosomally synthesized and posttranslationally modified peptides (RiPPs) leverages iterative catalysis to enhance structural and biological diversity. Traditionally, iterative ...The biosynthesis of ribosomally synthesized and posttranslationally modified peptides (RiPPs) leverages iterative catalysis to enhance structural and biological diversity. Traditionally, iterative enzymes install posttranslational modifications on linear peptides, rather than mature RiPPs with intricate three-dimensional structures, which require complex changes in substrate binding. Here we present a prolific class of GCN5-related N-acetyltransferases (GNATs) that iteratively and consecutively acylate two Lys residues within the loop and ring motifs of lasso peptides, diverging from the typical iterative modification of linear peptides. Utilizing high-resolution cryogenic-electron microscopy and enzymatic reconstitution, we define the lasso peptide-binding pocket of IatT and pinpoint key residues that distinguish its two distinct acetylation steps. Structure-based engineering of IatT's acetyl-recognition site expands the cavity to accommodate longer-chain acyl groups, enabling the creation of lipolasso peptides, a class of ribosomal lipopeptide. This engineering strategy can be applied to any RiPP biosynthetic gene cluster encoding GNAT, facilitating the efficient diversification of ribosomal lipopeptides.
リンクNat Chem Biol / PubMed:41826761
手法EM (単粒子)
解像度2.0 - 3.43 Å
構造データ

60983

9iy3

EMDB-60983, PDB-9iy3:
Iterative acetyltransferase on lasso peptides from Actinomycetes in complex with CoA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.17 Å

60984

9iy4

EMDB-60984, PDB-9iy4:
Iterative acetyltransferase on lasso peptides from Actinomycetes in complex with AcCoA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.0 Å

64004

9ubc

EMDB-64004, PDB-9ubc:
Sub-particle structure of the iterative acetyltransferase from Actinomycetes in complex with AcCoA and monoacetylated lasso peptides
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.43 Å

化合物

ChemComp-COA:
COENZYME A

ChemComp-ACO:
ACETYL COENZYME *A

由来
  • actinosynnema mirum dsm 43827 (バクテリア)
  • Actinomycetes (バクテリア)
  • actinosynnema mirum (strain atcc 29888 / dsm 43827 / jcm 3225 / nbrc 14064 / ncimb 13271 / nrrl b-12336 / imru 3971 / 101) (バクテリア)
キーワードTRANSFERASE / GCN5-related N-acetyltransferases / Actinomycetes / CoA / AcCoA / Lasso peptides

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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