[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルStructures and molecular mechanisms of RAD54B in modulating homologous recombination.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2026
掲載日2026年3月24日
PubMed 要旨Genome stability is essential for cellular viability yet constantly threatened by endogenous and exogenous DNA-damaging agents. Among these, DNA double-strand breaks (DSBs) are particularly harmful ...Genome stability is essential for cellular viability yet constantly threatened by endogenous and exogenous DNA-damaging agents. Among these, DNA double-strand breaks (DSBs) are particularly harmful and in S/G2 phases are faithfully repaired through homologous recombination (HR), a high-fidelity pathway utilising homologous sequences in sister chromatin. The RAD51 recombinase forms nucleoprotein filaments on single-stranded DNA (ssDNA) to mediate homology search, strand invasion and subsequent D-loop formation that leads to DNA synthesis and repair. The efficiency of HR depends on precise regulation of RAD51 filament dynamics by accessory factors, including RAD54 and RAD54B, which belong to the SWI2/SNF2-family DNA translocases. While RAD54 is well-characterized, RAD54B's molecular functions remain poorly understood. Here, we define RAD54B's role in HR using cryo-electron microscopy, mutagenesis, biochemical and cellular assays. We show that RAD54B stabilizes RAD51-DNA filaments, inhibits RAD51 ATPase activity, and promotes strand invasion, D-loop formation and strand exchange. The N-terminal domain (NTD) alone supports filament stabilization and strand exchange, while the C-terminal ATPase domain is required for D-loop formation. Structural and biochemical analyses reveal three RAD51-interacting sites within the NTD and a unique domain (β-domain) that bridges RAD51 protomers and contacts donor dsDNA. This β-domain also regulates RAD54B's ATPase activity and higher-order oligomer organization on dsDNA. Cellular assays reveal that the NTD RAD51-interacting sites as well as the β-domain are required for repairing camptothecin-induced DSBs by HR in human cells. Our findings uncover a modular architecture and mechanistic framework for RAD54B function in HR, highlighting its critical role in genome maintenance.
HIGHLIGHTS: cryoEM structure of RAD54B in complex with RAD51-DNA complexRAD54B uses three sites to interact with RAD51, including a previously unrecognised β-domain that bridges distal RAD51 protomers.The β-domain plays multiple crucial roles including regulating filament stability, RAD54B ATPase activity and RAD54B higher order assembly on DNA.RAD54B employs a modular mechanism, with the N-terminal region engaing and stabilising RAD51 filaments, capturing of the homologous strands, whereas the ATPase motor domainrequired for homology search and strand invasion.RAD54B N-terminus and β-domain are essential for HR-mediated repair of camptothecin-induced breaks in human cells.
リンクbioRxiv / PubMed:41929041 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.4 - 3.2 Å
構造データ

55166

9srz

EMDB-55166, PDB-9srz:
RAD51-ssDNA filament in complex with calcium and ATP bound by the RAD54B N-terminus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.61 Å

55189

9ssl

EMDB-55189, PDB-9ssl:
RAD51-ssDNA filament in complex with magnesium and ATP bound by the RAD54B N-terminus (peptide)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

56178

9trl

EMDB-56178, PDB-9trl:
RAD51-ssDNA filament in complex with magnesium and ATP bound by the RAD54B N-terminus (beta-barrel)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

56179

9trm

EMDB-56179, PDB-9trm:
RAD51-dsDNA filament in complex with calcium and ATP bound by the RAD54B N-terminus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.4 Å

56447

9tyy

EMDB-56447, PDB-9tyy:
RAD51-ssDNA filament in complex with calcium and ATP bound by the RAD54 N-terminus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-CA:
Unknown entry

ChemComp-K:
Unknown entry

ChemComp-MG:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
  • homo (哺乳類)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / RAD51 recombinase / RAD54B / filament modulation / homologous recombination / RAD54

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る