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タイトルSimultaneous occupancy of Cu and Cu in the ammonia monooxygenase active site.
ジャーナル・号・ページChem Sci, Vol. 17, Issue 9, Page 4470-4477, Year 2026
掲載日2026年3月4日
著者Frank J Tucci / Madeline B Ho / Aaron A B Turner / Lisa Y Stein / Brian M Hoffman / Amy C Rosenzweig /
PubMed 要旨Ammonia monooxygenase (AMO), a copper-dependent membrane enzyme, catalyzes the first and rate-limiting step of nitrification: the oxidation of ammonia to hydroxylamine. Despite its central role in ...Ammonia monooxygenase (AMO), a copper-dependent membrane enzyme, catalyzes the first and rate-limiting step of nitrification: the oxidation of ammonia to hydroxylamine. Despite its central role in the global nitrogen cycle and its biotechnological relevance, structural characterization of AMO has lagged behind that of its homolog, particulate methane monooxygenase (pMMO), due to the slow growth rates of ammonia-oxidizing bacteria and the instability of AMO upon purification. Recent cryoEM studies of AMO and (Bath) pMMO in native membranes revealed new structural features, including two adjacent copper-binding sites in the transmembrane region, Cu and Cu, believed to constitute the active site. Although multiple structures were determined under various conditions, simultaneous occupancy of Cu and Cu was never observed, leaving their potential functional interplay unresolved. Here we report the 2.6 Å resolution cryoEM structure of AMO from C-128 in isolated native membranes. This structure reveals the first instance of simultaneous copper occupancy of the Cu and Cu sites, along with occupancy of the periplasmic Cu site. Electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopic data indicate that the Cu site is primarily occupied by Cu(ii), while Cu and Cu are primarily occupied by diamagnetic ions, presumably Cu(i). Notably, a lipid molecule is bound between the Cu and Cu sites, separating them by ∼8.0 Å. The results underscore the importance of studying these enzymes in their native environments across species to resolve conserved and divergent molecular features.
リンクChem Sci / PubMed:41541579 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.58 Å
構造データ

71966

9pxf

EMDB-71966, PDB-9pxf:
Ammonia monooxygenase in native membranes from N. briensis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.58 Å

化合物

ChemComp-CU:
COPPER (II) ION

ChemComp-6PL:
(4S,7R)-4-HYDROXY-N,N,N-TRIMETHYL-9-OXO-7-[(PALMITOYLOXY)METHYL]-3,5,8-TRIOXA-4-PHOSPHAHEXACOSAN-1-AMINIUM 4-OXIDE / リン脂質*YM

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • nitrosospira briensis (バクテリア)
キーワードOXIDOREDUCTASE / ammonia oxidation / copper enzyme / membrane protein / active site

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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