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タイトルStructural basis for E4 enzyme Ufd2-catalyzed K48/K29 branched ubiquitin chains.
ジャーナル・号・ページNat Chem Biol, Vol. 22, Issue 2, Page 239-248, Year 2026
掲載日2025年8月15日
著者Zebin Tong / Xiangwei Wu / Hongyi Cai / Shidian Wu / Tianyi Zhang / Zhiheng Deng / Ziyu Xu / Rujing Yuan / Huasong Ai / Lei Liu / Man Pan /
PubMed 要旨E4 enzymes amplify and remodel ubiquitin chain signals beyond the conventional E1-E2-E3 cascade. The first identified E4 enzyme Ufd2 preferentially catalyzes K48/K29 branched ubiquitin chains, yet ...E4 enzymes amplify and remodel ubiquitin chain signals beyond the conventional E1-E2-E3 cascade. The first identified E4 enzyme Ufd2 preferentially catalyzes K48/K29 branched ubiquitin chains, yet the structural mechanism remains unknown. Here, we combined chemical biology and cryo-electron microscopy to visualize stable intermediates in Ufd2 loading ubiquitin at K48 of proximal ubiquitin on K29-linked di- and triubiquitin. Our data reveal that the core region of Ufd2 functions as an unprecedented K29 diubiquitin binding domain, interacting extensively with proximal and distal ubiquitin, which orients the K48 site of proximal ubiquitin toward the active site of Ubc4, facilitating K48/K29 branched ubiquitin chain formation. We also identified a unique dimeric conformation where dimerized Ufd2 and Ubc4 stabilize each other's distal ubiquitin during branching on K29 triubiquitin. Our findings provide mechanistic insights into the assembly of K48/K29 branched ubiquitin chains by the E4 enzyme Ufd2 and highlight the spatial cooperation among multiple pairs of ubiquitin-related enzymes on longer ubiquitin chains.
リンクNat Chem Biol / PubMed:40817136
手法EM (単粒子)
解像度4.14 - 7.84 Å
構造データ

62353

9khs

EMDB-62353, PDB-9khs:
Cryo-EM structure of Ufd2/Ubc4-Ub in complex with K29-linked diUb (monomeric conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.31 Å

62354

9kht

EMDB-62354, PDB-9kht:
cryo-EM structure of Ufd2/Ubc4-Ub in complex with K29-linked triUb (dimeric conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.85 Å

62355

9m7o

EMDB-62355: cryo-EM structure of Ufd2/Ubc4-Ub in complex with K29-linked triUb (monomeric conformation)
PDB-9m7o: Cryo-EM structure of Ufd2/Ubc4-ub complex with K29triUb(monomeric conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.14 Å

EMDB-62356: cryo-EM structure of Ufd2/Ubc4-Ub in complex with K29-linked diUb (dimeric conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.84 Å

由来
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • homo sapiens (ヒト)
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードLIGASE / E4 enzyme / Ub ligase / Ufd2 / Ubc4 / Branching / K48/29 / branch Ub chains

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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