[日本語] English
文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルHow ATP and dATP reposition class III ribonucleotide reductase cone domains to regulate enzyme activity.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 11, Issue 48, Page eady9156, Year 2025
掲載日2025年11月28日
著者Gisele A Andree / Kelsey R Miller-Brown / Zhuangyu Zhao / Ally K Smith / Christopher D Dawson / Daniel J Deredge / Catherine L Drennan /
PubMed 要旨Ribonucleotide reductases (RNRs) catalyze the conversion of ribonucleotides to deoxyribonucleotides. In the majority of cases, RNR activity is allosterically regulated by the cellular 2'- ...Ribonucleotide reductases (RNRs) catalyze the conversion of ribonucleotides to deoxyribonucleotides. In the majority of cases, RNR activity is allosterically regulated by the cellular 2'-deoxyadenosine 5'-triphosphate (dATP)/adenosine 5'-triphosphate (ATP) ratio. To investigate allosteric activity regulation in anaerobic or class III (glycyl radical containing) RNRs, we determine cryo-electron microscopy structures of the class III RNR from (StNrdD). We find that StNrdD's regulatory "cone" domains adopt markedly different conformations depending on whether the activator ATP or the inhibitor dATP is bound and that these different conformations alternatively position an "active site flap" toward the active site (ATP-bound) or away (dATP-bound). In contrast, the position of the glycyl radical domain is unaffected by the cone domain conformations, suggesting that StNrdD activity is regulated through control of substrate binding rather than control of radical transfer. Hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry and mutagenesis support the structural findings. In addition, our structural data provide insight into the molecular basis by which ATP and dATP binding lead to the observed differential cone domain conformations.
リンクSci Adv / PubMed:41313771 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.6 - 4.5 Å
構造データ

EMDB-46692: S. thermophilus class III ribonucleotide reductase signal subtracted cone domains and core
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-46693: S. thermophilus class III ribonucleotide reductase focused refined core
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-46696: S. thermophilus class III ribonucleotide reductase consensus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-46698, PDB-9dau:
S. thermophilus class III ribonucleotide reductase with dATP and TTP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

EMDB-46712: S. thermophilus class III ribonucleotide reductase signal subtracted cone domains and core
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

EMDB-46713: S. thermophilus class III ribonucleotide reductase focused refined core
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

EMDB-46746: S. thermophilus class III ribonucleotide reductase consensus
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-46747, PDB-9dca:
S. thermophilus class III ribonucleotide reductase with ATP and TTP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.6 Å

PDB-9d3x:
Crystal structure of S. thermophilus class III ribonucleotide reductase bound to dATP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.6 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-DTP:
2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-SO4:
SULFATE ION

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-TTP:
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • streptococcus thermophilus (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
キーワードOXIDOREDUCTASE / Ribonucleotide reductase / allosteric regulation / cone domain / glycyl radical enzyme

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る