[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルDe novo design of allosterically switchable protein assemblies.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 632, Issue 8026, Page 911-920, Year 2024
掲載日2024年8月14日
著者Arvind Pillai / Abbas Idris / Annika Philomin / Connor Weidle / Rebecca Skotheim / Philip J Y Leung / Adam Broerman / Cullen Demakis / Andrew J Borst / Florian Praetorius / David Baker /
PubMed 要旨Allosteric modulation of protein function, wherein the binding of an effector to a protein triggers conformational changes at distant functional sites, plays a central part in the control of ...Allosteric modulation of protein function, wherein the binding of an effector to a protein triggers conformational changes at distant functional sites, plays a central part in the control of metabolism and cell signalling. There has been considerable interest in designing allosteric systems, both to gain insight into the mechanisms underlying such 'action at a distance' modulation and to create synthetic proteins whose functions can be regulated by effectors. However, emulating the subtle conformational changes distributed across many residues, characteristic of natural allosteric proteins, is a significant challenge. Here, inspired by the classic Monod-Wyman-Changeux model of cooperativity, we investigate the de novo design of allostery through rigid-body coupling of peptide-switchable hinge modules to protein interfaces that direct the formation of alternative oligomeric states. We find that this approach can be used to generate a wide variety of allosterically switchable systems, including cyclic rings that incorporate or eject subunits in response to peptide binding and dihedral cages that undergo effector-induced disassembly. Size-exclusion chromatography, mass photometry and electron microscopy reveal that these designed allosteric protein assemblies closely resemble the design models in both the presence and absence of peptide effectors and can have ligand-binding cooperativity comparable to classic natural systems such as haemoglobin. Our results indicate that allostery can arise from global coupling of the energetics of protein substructures without optimized side-chain-side-chain allosteric communication pathways and provide a roadmap for generating allosterically triggerable delivery systems, protein nanomachines and cellular feedback control circuitry.
リンクNature / PubMed:39143214 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.32 - 4.55 Å
構造データ

42442

8up1

EMDB-42442, PDB-8up1:
CryoEM Structure of Allosterically Switchable De Novo Protein sr322, In Closed State without Effector Peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.55 Å

42491

8ure

EMDB-42491, PDB-8ure:
CryoEM Structure of Allosterically Switchable De Novo Protein sr312, in Open State with Effector Peptide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

42542

8utm

EMDB-42542, PDB-8utm:
CryoEM Structure of Allosterically Switchable De Novo Protein sr322, In Closed State without Effector Peptide, off Target Multimeric State
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.32 Å

由来
  • unidentified (未定義)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードDE NOVO PROTEIN / Allosterically Switchable Protein / sr322 / closed state / de novo / allosterically switchable de novo protein / sr312 / effector peptide

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る