[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルMolecular mechanism of distinct chemokine engagement and functional divergence of the human Duffy antigen receptor.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 187, Issue 17, Page 4751-4769.e25, Year 2024
掲載日2024年8月22日
著者Shirsha Saha / Basavraj Khanppnavar / Jagannath Maharana / Heeryung Kim / Carlo Marion C Carino / Carole Daly / Shane Houston / Saloni Sharma / Nashrah Zaidi / Annu Dalal / Sudha Mishra / Manisankar Ganguly / Divyanshu Tiwari / Poonam Kumari / Gagan Deep Jhingan / Prem N Yadav / Bianca Plouffe / Asuka Inoue / Ka Young Chung / Ramanuj Banerjee / Volodymyr M Korkhov / Arun K Shukla /
PubMed 要旨The Duffy antigen receptor is a seven-transmembrane (7TM) protein expressed primarily at the surface of red blood cells and displays strikingly promiscuous binding to multiple inflammatory and ...The Duffy antigen receptor is a seven-transmembrane (7TM) protein expressed primarily at the surface of red blood cells and displays strikingly promiscuous binding to multiple inflammatory and homeostatic chemokines. It serves as the basis of the Duffy blood group system in humans and also acts as the primary attachment site for malarial parasite Plasmodium vivax and pore-forming toxins secreted by Staphylococcus aureus. Here, we comprehensively profile transducer coupling of this receptor, discover potential non-canonical signaling pathways, and determine the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure in complex with the chemokine CCL7. The structure reveals a distinct binding mode of chemokines, as reflected by relatively superficial binding and a partially formed orthosteric binding pocket. We also observe a dramatic shortening of TM5 and 6 on the intracellular side, which precludes the formation of the docking site for canonical signal transducers, thereby providing a possible explanation for the distinct pharmacological and functional phenotype of this receptor.
リンクCell / PubMed:39089252 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.65 - 4.23 Å
構造データ

36488

8jps

EMDB-36488, PDB-8jps:
Structure of Duffy Antigen Receptor for Chemokines (DARC)/ACKR1 in complex with the chemokine, CCL7 (Composite map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.65 Å

EMDB-37212: Structure of Duffy Antigen Receptor for Chemokines (DARC)/ACKR1 in complex with the chemokine, CCL7 (Receptor original map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.65 Å

EMDB-37214: Structure of Duffy Antigen Receptor for Chemokines (DARC)/ACKR1 in complex with the chemokine, CCL7 (Ligand/CCL7 focused map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.23 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM / GPCR / SIGNALING PROTEIN

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る