[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルStructure of the endosomal Commander complex linked to Ritscher-Schinzel syndrome.
ジャーナル・号・ページCell, Vol. 186, Issue 10, Page 2219-2237.e29, Year 2023
掲載日2023年5月11日
著者Michael D Healy / Kerrie E McNally / Rebeka Butkovič / Molly Chilton / Kohji Kato / Joanna Sacharz / Calum McConville / Edmund R R Moody / Shrestha Shaw / Vicente J Planelles-Herrero / Sathish K N Yadav / Jennifer Ross / Ufuk Borucu / Catherine S Palmer / Kai-En Chen / Tristan I Croll / Ryan J Hall / Nikeisha J Caruana / Rajesh Ghai / Thi H D Nguyen / Kate J Heesom / Shinji Saitoh / Imre Berger / Christiane Schaffitzel / Tom A Williams / David A Stroud / Emmanuel Derivery / Brett M Collins / Peter J Cullen /
PubMed 要旨The Commander complex is required for endosomal recycling of diverse transmembrane cargos and is mutated in Ritscher-Schinzel syndrome. It comprises two sub-assemblies: Retriever composed of VPS35L, ...The Commander complex is required for endosomal recycling of diverse transmembrane cargos and is mutated in Ritscher-Schinzel syndrome. It comprises two sub-assemblies: Retriever composed of VPS35L, VPS26C, and VPS29; and the CCC complex which contains twelve subunits: COMMD1-COMMD10 and the coiled-coil domain-containing (CCDC) proteins CCDC22 and CCDC93. Combining X-ray crystallography, electron cryomicroscopy, and in silico predictions, we have assembled a complete structural model of Commander. Retriever is distantly related to the endosomal Retromer complex but has unique features preventing the shared VPS29 subunit from interacting with Retromer-associated factors. The COMMD proteins form a distinctive hetero-decameric ring stabilized by extensive interactions with CCDC22 and CCDC93. These adopt a coiled-coil structure that connects the CCC and Retriever assemblies and recruits a 16th subunit, DENND10, to form the complete Commander complex. The structure allows mapping of disease-causing mutations and reveals the molecular features required for the function of this evolutionarily conserved trafficking machinery.
リンクCell / PubMed:37172566 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.35 - 3.53 Å
構造データ

28825

8f2r

EMDB-28825, PDB-8f2r:
Human CCC complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.12 Å

28827

8f2u

EMDB-28827, PDB-8f2u:
Human CCC complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.53 Å

PDB-8esd:
Crystal structure of COMMD7-COMMD9-COMMD5-COMMD10 tetramer
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.33 Å

PDB-8ese:
Crystal structure of human Vps29 bound to a peptide from Vps35L
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.35 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードENDOCYTOSIS / Complex / Commander / Retriever / Commd5 / Commd7 / Commd9 / Commd10 / Commd / Vps29 / Vps35L / endosomal sorting / CCC complex

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る