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タイトルStructural insights into the DNA recognition mechanism by the bacterial transcription factor PdxR.
ジャーナル・号・ページNucleic Acids Res, Vol. 51, Issue 15, Page 8237-8254, Year 2023
掲載日2023年8月25日
著者Ida Freda / Cécile Exertier / Anna Barile / Antonio Chaves-Sanjuan / Mirella Vivoli Vega / Michail N Isupov / Nicholas J Harmer / Elena Gugole / Paolo Swuec / Martino Bolognesi / Anita Scipioni / Carmelinda Savino / Martino Luigi Di Salvo / Roberto Contestabile / Beatrice Vallone / Angela Tramonti / Linda Celeste Montemiglio /
PubMed 要旨Specificity in protein-DNA recognition arises from the synergy of several factors that stem from the structural and chemical signatures encoded within the targeted DNA molecule. Here, we deciphered ...Specificity in protein-DNA recognition arises from the synergy of several factors that stem from the structural and chemical signatures encoded within the targeted DNA molecule. Here, we deciphered the nature of the interactions driving DNA recognition and binding by the bacterial transcription factor PdxR, a member of the MocR family responsible for the regulation of pyridoxal 5'-phosphate (PLP) biosynthesis. Single particle cryo-EM performed on the PLP-PdxR bound to its target DNA enabled the isolation of three conformers of the complex, which may be considered as snapshots of the binding process. Moreover, the resolution of an apo-PdxR crystallographic structure provided a detailed description of the transition of the effector domain to the holo-PdxR form triggered by the binding of the PLP effector molecule. Binding analyses of mutated DNA sequences using both wild type and PdxR variants revealed a central role of electrostatic interactions and of the intrinsic asymmetric bending of the DNA in allosterically guiding the holo-PdxR-DNA recognition process, from the first encounter through the fully bound state. Our results detail the structure and dynamics of the PdxR-DNA complex, clarifying the mechanism governing the DNA-binding mode of the holo-PdxR and the regulation features of the MocR family of transcription factors.
リンクNucleic Acids Res / PubMed:37378428 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.8 - 4.0 Å
構造データ

EMDB-14778, PDB-7zla:
Cryo-EM structure of holo-PdxR from Bacillus clausii bound to its target DNA in the half-closed conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.99 Å

EMDB-14801: Cryo-EM structure of holo-PdxR from Bacillus clausii bound to its target DNA in the closed conformation, C2 symmetry
PDB-7zn5: Cryo-EM structure of holo-PdxR from Bacillus clausii bound to its target DNA in the closed conformation, C2 symmetry.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-14852, PDB-7zpa:
Cryo-EM structure of holo-PdxR from Bacillus clausii bound to its target DNA in the closed conformation, C1 symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

EMDB-14960, PDB-7zth:
Cryo-EM structure of holo-PdxR from Bacillus clausii bound to its target DNA in the open conformation
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.0 Å

PDB-7pq9:
Crystal structure of Bacillus clausii pdxR at 2.8 Angstroms resolution
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.8 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド

ChemComp-PGE:
TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル

ChemComp-EDO:
1,2-ETHANEDIOL / エチレングリコ-ル

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル

ChemComp-P6G:
HEXAETHYLENE GLYCOL / ヘキサエチレングリコ-ル / 沈殿剤*YM

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • alkalihalobacillus clausii (バクテリア)
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Bacillus clausii; MocR; PdxR; pyridoxal 5'-phosphate biosynthesis; transcriptional regulation; apo / transcription factor / PLP-binding protein / domain-swap homodimer

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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