[日本語] English
万見文献
- EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース -

+
検索条件

キーワード
構造解析手法
著者・登録者
ジャーナル
IF

-
Structure paper

タイトルCryo-EM structure of hexameric yeast Lon protease (PIM1) highlights the importance of conserved structural elements.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 298, Issue 3, Page 101694, Year 2022
掲載日2022年2月7日
著者Jie Yang / Albert S Song / R Luke Wiseman / Gabriel C Lander /
PubMed 要旨Lon protease is a conserved ATP-dependent serine protease composed of an AAA+ domain that mechanically unfolds substrates and a serine protease domain that degrades these unfolded substrates. In ...Lon protease is a conserved ATP-dependent serine protease composed of an AAA+ domain that mechanically unfolds substrates and a serine protease domain that degrades these unfolded substrates. In yeast, dysregulation of Lon protease (PIM1) attenuates lifespan and leads to gross mitochondrial morphological perturbations. Although structures of the bacterial and human Lon protease reveal a hexameric assembly, yeast PIM1 was speculated to form a heptameric assembly and is uniquely characterized by a ∼50-residue insertion between the ATPase and protease domains. To further understand the yeast-specific properties of PIM1, we determined a high-resolution cryo-electron microscopy structure of PIM1 in a substrate-translocating state. Here, we reveal that PIM1 forms a hexamer, conserved with that of bacterial and human Lon proteases, wherein the ATPase domains form a canonical closed spiral that enables pore loop residues to translocate substrates to the protease chamber. In the substrate-translocating state, PIM1 protease domains form a planar protease chamber in an active conformation and are uniquely characterized by a ∼15-residue C-terminal extension. These additional C-terminal residues form an α-helix located along the base of the protease domain. Finally, we did not observe density for the yeast-specific insertion between the ATPase and protease domains, likely due to high conformational flexibility. Biochemical studies to investigate the insertion using constructs that truncated or replaced the insertion with a glycine-serine linker suggest that the yeast-specific insertion is dispensable for PIM1's enzymatic function. Altogether, our structural and biochemical studies highlight unique components of PIM1 machinery and demonstrate evolutionary conservation of Lon protease function.
リンクJ Biol Chem / PubMed:35143841 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.3 Å
構造データ

25502

7sxo

EMDB-25502, PDB-7sxo:
Yeast Lon (PIM1) with endogenous substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • escherichia coli (大腸菌)
キーワードHYDROLASE / Protease / AAA+ ATPase

+
万見文献について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見文献

EMDB/PDB/SASBDBから引用されている文献のデータベース

  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る