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タイトルStructural characterization of NrnC identifies unifying features of dinucleotidases.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 10, Year 2021
掲載日2021年9月17日
著者Justin D Lormand / Soo-Kyoung Kim / George A Walters-Marrah / Bryce A Brownfield / J Christopher Fromme / Wade C Winkler / Jonathan R Goodson / Vincent T Lee / Holger Sondermann /
PubMed 要旨RNA degradation is fundamental for cellular homeostasis. The process is carried out by various classes of endolytic and exolytic enzymes that together degrade an RNA polymer to mono-ribonucleotides. ...RNA degradation is fundamental for cellular homeostasis. The process is carried out by various classes of endolytic and exolytic enzymes that together degrade an RNA polymer to mono-ribonucleotides. Within the exoribonucleases, nano-RNases play a unique role as they act on the smallest breakdown products and hence catalyze the final steps in the process. We recently showed that oligoribonuclease (Orn) acts as a dedicated diribonucleotidase, defining the ultimate step in RNA degradation that is crucial for cellular fitness (Kim et al., 2019). Whether such a specific activity exists in organisms that lack Orn-type exoribonucleases remained unclear. Through quantitative structure-function analyses, we show here that NrnC-type RNases share this narrow substrate length preference with Orn. Although NrnC and Orn employ similar structural features that distinguish these two classes of dinucleotidases from other exonucleases, the key determinants for dinucleotidase activity are realized through distinct structural scaffolds. The structures, together with comparative genomic analyses of the phylogeny of DEDD-type exoribonucleases, indicate convergent evolution as the mechanism of how dinucleotidase activity emerged repeatedly in various organisms. The evolutionary pressure to maintain dinucleotidase activity further underlines the important role these analogous proteins play for cell growth.
リンクElife / PubMed:34533457 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.42 - 3.69 Å
構造データ

EMDB-23941, PDB-7mqb:
Bartonella henselae NrnC bound to pGG. D4 Symmetry
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.25 Å

EMDB-23942, PDB-7mqc:
Bartonella henselae NrnC bound to pGG. C1 reconstruction.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.64 Å

EMDB-23943, PDB-7mqd:
Bartonella henselae NrnC complexed with pAGG. D4 symmetry.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.25 Å

EMDB-23944, PDB-7mqe:
Bartonella henselae NrnC complexed with pAGG. C1 reconstruction.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.69 Å

EMDB-23945, PDB-7mqf:
Bartonella henselae NrnC complexed with pAAAGG. D4 symmetry.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.88 Å

EMDB-23946, PDB-7mqg:
Bartonella henselae NrnC complexed with pAAAGG. C1 reconstruction.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.25 Å

EMDB-23947, PDB-7mqh:
Bartonella henselae NrnC complexed with pAAAGG in the presence of Ca2+. D4 Symmetry.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

EMDB-23948, PDB-7mqi:
Bartonella henselae NrnC complexed with pAAAGG in the presence of Ca2+. C1 reconstruction.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.21 Å

PDB-7mpl:
Bartonella henselae NrnC bound to pGG
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.8 Å

PDB-7mpm:
Bartonella henselae NrnC bound to pAA
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.95 Å

PDB-7mpn:
Bartonella henselae NrnC bound to pGC
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.94 Å

PDB-7mpo:
Bartonella henselae NrnC bound to pAp
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.95 Å

PDB-7mpp:
Bartonella henselae NrnC cleaving pGG in the presence of Mg2+
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2 Å

PDB-7mpq:
Bartonella henselae NrnC cleaving pGG in the presence of Mn2+
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.35 Å

PDB-7mpr:
Brucella melitensis NrnC
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.42 Å

PDB-7mps:
Brucella melitensis NrnC with engaged loop
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.45 Å

PDB-7mpt:
Brucella melitensis NrnC with bound Mg2+
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.75 Å

PDB-7mpu:
Brucella melitensis NrnC bound to pGG
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.72 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-A3P:
ADENOSINE-3'-5'-DIPHOSPHATE / アデノシン3′,5′-ビスりん酸

ChemComp-5GP:
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / GMP

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-MN:
Unknown entry

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

ChemComp-EPE:
4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / pH緩衝剤*YM

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

由来
  • bartonella henselae (バクテリア)
  • synthetic construct (人工物)
  • brucella melitensis (マルタ熱菌)
キーワードRNA BINDING PROTEIN/RNA / RNase / bacteria / enzyme / RNA BINDING PROTEIN / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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