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タイトルPlant receptor-like protein activation by a microbial glycoside hydrolase.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 610, Issue 7931, Page 335-342, Year 2022
掲載日2022年9月21日
著者Yue Sun / Yan Wang / Xiaoxiao Zhang / Zhaodan Chen / Yeqiang Xia / Lei Wang / Yujing Sun / Mingmei Zhang / Yu Xiao / Zhifu Han / Yuanchao Wang / Jijie Chai /
PubMed 要旨Plants rely on cell-surface-localized pattern recognition receptors to detect pathogen- or host-derived danger signals and trigger an immune response. Receptor-like proteins (RLPs) with a leucine- ...Plants rely on cell-surface-localized pattern recognition receptors to detect pathogen- or host-derived danger signals and trigger an immune response. Receptor-like proteins (RLPs) with a leucine-rich repeat (LRR) ectodomain constitute a subgroup of pattern recognition receptors and play a critical role in plant immunity. Mechanisms underlying ligand recognition and activation of LRR-RLPs remain elusive. Here we report a crystal structure of the LRR-RLP RXEG1 from Nicotiana benthamiana that recognizes XEG1 xyloglucanase from the pathogen Phytophthora sojae. The structure reveals that specific XEG1 recognition is predominantly mediated by an amino-terminal and a carboxy-terminal loop-out region (RXEG1(ID)) of RXEG1. The two loops bind to the active-site groove of XEG1, inhibiting its enzymatic activity and suppressing Phytophthora infection of N. benthamiana. Binding of XEG1 promotes association of RXEG1(LRR) with the LRR-type co-receptor BAK1 through RXEG1(ID) and the last four conserved LRRs to trigger RXEG1-mediated immune responses. Comparison of the structures of apo-RXEG1(LRR), XEG1-RXEG1(LRR) and XEG1-BAK1-RXEG1(LRR) shows that binding of XEG1 induces conformational changes in the N-terminal region of RXEG1(ID) and enhances structural flexibility of the BAK1-associating regions of RXEG1(LRR). These changes allow fold switching of RXEG1(ID) for recruitment of BAK1(LRR). Our data reveal a conserved mechanism of ligand-induced heterodimerization of an LRR-RLP with BAK1 and suggest a dual function for the LRR-RLP in plant immunity.
リンクNature / PubMed:36131021
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.92 - 3.59 Å
構造データ

30826

7drc

EMDB-30826, PDB-7drc:
Cryo-EM structure of plant receptor like protein RXEG1 in complex with xyloglucanase XEG1 and BAK1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.92 Å

32293

7w3t

EMDB-32293, PDB-7w3t:
Cryo-EM structure of plant receptor like kinase NbBAK1 in RXEG1-BAK1-XEG1 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.59 Å

32294

7w3v

EMDB-32294, PDB-7w3v:
Plant receptor like protein RXEG1 in complex with xyloglucanase XEG1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.11 Å

32295

7w3x

EMDB-32295, PDB-7w3x:
Cryo-EM structure of plant receptor like protein RXEG1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.21 Å

PDB-7drb:
Crystal structure of plant receptor like protein RXEG1 with xyloglucanase XEG1
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.3 Å

化合物

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

由来
  • phytophthora sojae (真核生物)
  • nicotiana benthamiana (ナス科)
キーワードPLANT PROTEIN / LRR / PTI / Glycoside hydrolase / Inhibitor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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