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Structure paper

タイトルStructural basis for sequestration and autoinhibition of cGAS by chromatin.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 587, Issue 7835, Page 678-682, Year 2020
掲載日2020年9月10日
著者Sebastian Michalski / Carina C de Oliveira Mann / Che A Stafford / Gregor Witte / Joseph Bartho / Katja Lammens / Veit Hornung / Karl-Peter Hopfner /
PubMed 要旨Cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) is an innate immune sensor for cytosolic microbial DNA. After binding DNA, cGAS synthesizes the messenger 2'3'-cyclic GMP-AMP (cGAMP), which triggers cell-autonomous ...Cyclic GMP-AMP synthase (cGAS) is an innate immune sensor for cytosolic microbial DNA. After binding DNA, cGAS synthesizes the messenger 2'3'-cyclic GMP-AMP (cGAMP), which triggers cell-autonomous defence and the production of type I interferons and pro-inflammatory cytokines via the activation of STING. In addition to responding to cytosolic microbial DNA, cGAS also recognizes mislocalized cytosolic self-DNA and has been implicated in autoimmunity and sterile inflammation. Specificity towards pathogen- or damage-associated DNA was thought to be caused by cytosolic confinement. However, recent findings place cGAS robustly in the nucleus, where tight tethering of chromatin is important to prevent autoreactivity to self-DNA. Here we show how cGAS is sequestered and inhibited by chromatin. We provide a cryo-electron microscopy structure of the cGAS catalytic domain bound to a nucleosome, which shows that cGAS does not interact with the nucleosomal DNA, but instead interacts with histone 2A-histone 2B, and is tightly anchored to the 'acidic patch'. The interaction buries the cGAS DNA-binding site B, and blocks the formation of active cGAS dimers. The acidic patch robustly outcompetes agonistic DNA for binding to cGAS, which suggests that nucleosome sequestration can efficiently inhibit cGAS, even when accessible DNA is nearby, such as in actively transcribed genomic regions. Our results show how nuclear cGAS is sequestered by chromatin and provides a mechanism for preventing autoreactivity to nuclear self-DNA.
リンクNature / PubMed:32911480
手法EM (単粒子)
解像度3.11 Å
構造データ

11601

7a08

EMDB-11601, PDB-7a08:
CryoEM Structure of cGAS Nucleosome complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.11 Å

化合物

ChemComp-ZN:
Unknown entry

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードTRANSFERASE / complex / immune protein / nuclear protein

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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