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Structure paper

タイトルStructure-function studies of Rgg binding to pheromones and target promoters reveal a model of transcription factor interplay.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 117, Issue 39, Page 24494-24502, Year 2020
掲載日2020年9月29日
著者Glenn C Capodagli / Kaitlyn M Tylor / Jason T Kaelber / Vasileios I Petrou / Michael J Federle / Matthew B Neiditch /
PubMed 要旨Regulator gene of glucosyltransferase (Rgg) family proteins, such as Rgg2 and Rgg3, have emerged as primary quorum-sensing regulated transcription factors in species, controlling virulence, ...Regulator gene of glucosyltransferase (Rgg) family proteins, such as Rgg2 and Rgg3, have emerged as primary quorum-sensing regulated transcription factors in species, controlling virulence, antimicrobial resistance, and biofilm formation. Rgg2 and Rgg3 function is regulated by their interaction with oligopeptide quorum-sensing signals called short hydrophobic peptides (SHPs). The molecular basis of Rgg-SHP and Rgg-target DNA promoter specificity was unknown. To close this gap, we determined the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of Rgg3 bound to its quorum-sensing signal, SHP3, and the X-ray crystal structure of Rgg3 alone. Comparison of these structures with that of an Rgg in complex with cyclosporin A (CsA), an inhibitor of SHP-induced Rgg activity, reveals the molecular basis of CsA function. Furthermore, to determine how Rgg proteins recognize DNA promoters, we determined X-ray crystal structures of both Rgg2 and Rgg3 in complex with their target DNA promoters. The physiological importance of observed Rgg-DNA interactions was dissected using in vivo genetic experiments and in vitro biochemical assays. Based on these structure-function studies, we present a revised unifying model of Rgg regulatory interplay. In contrast to existing models, where Rgg2 proteins are transcriptional activators and Rgg3 proteins are transcriptional repressors, we propose that both are capable of transcriptional activation. However, when Rgg proteins with different activation requirements compete for the same DNA promoters, those with more stringent activation requirements function as repressors by blocking promoter access of SHP-bound conformationally active Rgg proteins. While a similar gene expression regulatory scenario has not been previously described, in all likelihood it is not unique to streptococci.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:32907945 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.202 - 3.2 Å
構造データ

22341

7ji0

EMDB-22341, PDB-7ji0:
CryoEM structure of Streptococcus thermophilus SHP pheromone receptor Rgg3 in complex with SHP3
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.95 Å

PDB-6w1a:
Crystal structure of Streptococcus dysgalactiae SHP pheromone receptor Rgg2 bound to DNA
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.8 Å

PDB-6w1e:
Crystal structure of Streptococcus thermophilus SHP pheromone receptor Rgg3
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.202 Å

PDB-6w1f:
Crystal structure of Streptococcus thermophilus SHP pheromone receptor Rgg3 bound to DNA
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION / ホスファ-ト

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

由来
  • Streptococcus thermophilus (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
  • streptococcus thermophilus (strain atcc baa-250 / lmg 18311) (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
  • streptococcus thermophilus cnrz1066 (ストレプトコッカス・サリバリウス 亜種 サーモフィラス)
  • streptococcus dysgalactiae (バクテリア)
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / PHEROMONE BINDING / QUORUM SENSING / DNA BINDING PROTEIN / RRNPP / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex / TRANSCRIPTIONAL REGULATOR / DNA binding transcription factor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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