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Structure paper

タイトルStructural basis of ER-associated protein degradation mediated by the Hrd1 ubiquitin ligase complex.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 368, Issue 6489, Year 2020
掲載日2020年4月24日
著者Xudong Wu / Marc Siggel / Sergey Ovchinnikov / Wei Mi / Vladimir Svetlov / Evgeny Nudler / Maofu Liao / Gerhard Hummer / Tom A Rapoport /
PubMed 要旨Misfolded luminal endoplasmic reticulum (ER) proteins undergo ER-associated degradation (ERAD-L): They are retrotranslocated into the cytosol, polyubiquitinated, and degraded by the proteasome. ERAD- ...Misfolded luminal endoplasmic reticulum (ER) proteins undergo ER-associated degradation (ERAD-L): They are retrotranslocated into the cytosol, polyubiquitinated, and degraded by the proteasome. ERAD-L is mediated by the Hrd1 complex (composed of Hrd1, Hrd3, Der1, Usa1, and Yos9), but the mechanism of retrotranslocation remains mysterious. Here, we report a structure of the active Hrd1 complex, as determined by cryo-electron microscopy analysis of two subcomplexes. Hrd3 and Yos9 jointly create a luminal binding site that recognizes glycosylated substrates. Hrd1 and the rhomboid-like Der1 protein form two "half-channels" with cytosolic and luminal cavities, respectively, and lateral gates facing one another in a thinned membrane region. These structures, along with crosslinking and molecular dynamics simulation results, suggest how a polypeptide loop of an ERAD-L substrate moves through the ER membrane.
リンクScience / PubMed:32327568 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.7 - 4.3 Å
構造データ

21220

6vjy

EMDB-21220: Cryo-EM map of Hrd1/Hrd3 monomer
PDB-6vjy: Cryo-EM structure of Hrd1/Hrd3 monomer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

21221

6vjz

EMDB-21221: CryoEM map of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 complex of the expected topology
PDB-6vjz: CryoEM structure of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 complex of the expected topology
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

21222

6vk0

EMDB-21222: CryoEM map of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology
PDB-6vk0: CryoEM structure of Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 of the flipped topology
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

21223

6vk1

EMDB-21223: CryoEM map of Hrd1/Hrd3 part from Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 complex
PDB-6vk1: CryoEM structure of Hrd1/Hrd3 part from Hrd1-Usa1/Der1/Hrd3 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.9 Å

21224

6vk3

EMDB-21224: CryoEM map of Hrd3/Yos9 complex
PDB-6vk3: CryoEM structure of Hrd3/Yos9 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードPROTEIN TRANSPORT / retro-translocon / ERAD / protein degradation (タンパク質分解) / retro-translocation / ubiquitination (ユビキチン) / glycan recognition

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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