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タイトルCryo-Electron Microscopy Structure of the αIIbβ3-Abciximab Complex.
ジャーナル・号・ページArterioscler Thromb Vasc Biol, Vol. 40, Issue 3, Page 624-637, Year 2020
掲載日2020年1月23日
著者Dragana Nešić / Yixiao Zhang / Aleksandar Spasic / Jihong Li / Davide Provasi / Marta Filizola / Thomas Walz / Barry S Coller
PubMed 要旨OBJECTIVE: The αIIbβ3 antagonist antiplatelet drug abciximab is the chimeric antigen-binding fragment comprising the variable regions of murine monoclonal antibody 7E3 and the constant domains of ...OBJECTIVE: The αIIbβ3 antagonist antiplatelet drug abciximab is the chimeric antigen-binding fragment comprising the variable regions of murine monoclonal antibody 7E3 and the constant domains of human IgG1 and light chain κ. Previous mutagenesis studies suggested that abciximab binds to the β3 C177-C184 specificity-determining loop (SDL) and Trp129 on the adjacent β1-α1 helix. These studies could not, however, assess whether 7E3 or abciximab prevents fibrinogen binding by steric interference, disruption of either the αIIbβ3-binding pocket for fibrinogen or the β3 SDL (which is not part of the binding pocket but affects fibrinogen binding), or some combination of these effects. To address this gap, we used cryo-electron microscopy to determine the structure of the αIIbβ3-abciximab complex at 2.8 Å resolution. Approach and Results: The interacting surface of abciximab is comprised of residues from all 3 complementarity-determining regions of both the light and heavy chains, with high representation of aromatic residues. Binding is primarily to the β3 SDL and neighboring residues, the β1-α1 helix, and β3 residues Ser211, Val212 and Met335. Unexpectedly, the structure also indicated several interactions with αIIb. As judged by the cryo-electron microscopy model, molecular-dynamics simulations, and mutagenesis, the binding of abciximab does not appear to rely on the interaction with the αIIb residues and does not result in disruption of the fibrinogen-binding pocket; it does, however, compress and reduce the flexibility of the SDL.
CONCLUSIONS: We deduce that abciximab prevents ligand binding by steric interference, with a potential contribution via displacement of the SDL and limitation of the flexibility of the SDL residues.
リンクArterioscler Thromb Vasc Biol / PubMed:31969014 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 Å
構造データ

21044

6v4p

EMDB-21044: Cryo-EM structure of the integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab complex
PDB-6v4p: Structure of the integrin AlphaIIbBeta3-Abciximab complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

化合物

ChemComp-CA:
Unknown entry / カルシウムジカチオン

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードCell Adhesion/Immune System / Integrin / Abciximab / BLOOD CLOTTING / Cell Adhesion-Immune System complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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