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タイトルStructure and assembly of the mitochondrial membrane remodelling GTPase Mgm1.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 571, Issue 7765, Page 429-433, Year 2019
掲載日2019年7月10日
著者Katja Faelber / Lea Dietrich / Jeffrey K Noel / Florian Wollweber / Anna-Katharina Pfitzner / Alexander Mühleip / Ricardo Sánchez / Misha Kudryashev / Nicolas Chiaruttini / Hauke Lilie / Jeanette Schlegel / Eva Rosenbaum / Manuel Hessenberger / Claudia Matthaeus / Séverine Kunz / Alexander von der Malsburg / Frank Noé / Aurélien Roux / Martin van der Laan / Werner Kühlbrandt / Oliver Daumke /
PubMed 要旨Balanced fusion and fission are key for the proper function and physiology of mitochondria. Remodelling of the mitochondrial inner membrane is mediated by the dynamin-like protein mitochondrial ...Balanced fusion and fission are key for the proper function and physiology of mitochondria. Remodelling of the mitochondrial inner membrane is mediated by the dynamin-like protein mitochondrial genome maintenance 1 (Mgm1) in fungi or the related protein optic atrophy 1 (OPA1) in animals. Mgm1 is required for the preservation of mitochondrial DNA in yeast, whereas mutations in the OPA1 gene in humans are a common cause of autosomal dominant optic atrophy-a genetic disorder that affects the optic nerve. Mgm1 and OPA1 are present in mitochondria as a membrane-integral long form and a short form that is soluble in the intermembrane space. Yeast strains that express temperature-sensitive mutants of Mgm1 or mammalian cells that lack OPA1 display fragmented mitochondria, which suggests that Mgm1 and OPA1 have an important role in inner-membrane fusion. Consistently, only the mitochondrial outer membrane-not the inner membrane-fuses in the absence of functional Mgm1. Mgm1 and OPA1 have also been shown to maintain proper cristae architecture; for example, OPA1 prevents the release of pro-apoptotic factors by tightening crista junctions. Finally, the short form of OPA1 localizes to mitochondrial constriction sites, where it presumably promotes mitochondrial fission. How Mgm1 and OPA1 perform their diverse functions in membrane fusion, scission and cristae organization is at present unknown. Here we present crystal and electron cryo-tomography structures of Mgm1 from Chaetomium thermophilum. Mgm1 consists of a GTPase (G) domain, a bundle signalling element domain, a stalk, and a paddle domain that contains a membrane-binding site. Biochemical and cell-based experiments demonstrate that the Mgm1 stalk mediates the assembly of bent tetramers into helical filaments. Electron cryo-tomography studies of Mgm1-decorated lipid tubes and fluorescence microscopy experiments on reconstituted membrane tubes indicate how the tetramers assemble on positively or negatively curved membranes. Our findings convey how Mgm1 and OPA1 filaments dynamically remodel the mitochondrial inner membrane.
リンクNature / PubMed:31292547 / PubMed Central
手法EM (サブトモグラム平均) / X線回折
解像度3.6 - 20.6 Å
構造データ

10062

6rzt

EMDB-10062, PDB-6rzt:
Structure of s-Mgm1 decorating the outer surface of tubulated lipid membranes
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 14.7 Å

10063

6rzu

EMDB-10063, PDB-6rzu:
Structure of s-Mgm1 decorating the outer surface of tubulated lipid membranes in the GTPgammaS bound state
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 14.7 Å

10064

6rzv

EMDB-10064, PDB-6rzv:
Structure of s-Mgm1 decorating the inner surface of tubulated lipid membranes
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 20.6 Å

10065

6rzw

EMDB-10065, PDB-6rzw:
Structure of s-Mgm1 decorating the inner surface of tubulated lipid membranes in the GTPgammaS bound state
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 18.8 Å

EMDB-4584:
Structure and assembly of the mitochondrial membrane remodelling GTPase Mgm1
手法: EM (サブトモグラム平均) / 解像度: 20.4 Å

PDB-6ql4:
Crystal structure of nucleotide-free Mgm1
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.6 Å

化合物

ChemComp-EDO:
1,2-ETHANEDIOL / エチレングリコ-ル

由来
  • chaetomium thermophilum (菌類)
  • chaetomium thermophilum var. thermophilum dsm 1495 (菌類)
  • chaetomium thermophilum (strain dsm 1495 / cbs 144.50 / imi 039719) (菌類)
キーワードMOTOR PROTEIN / Mitochondrial genome maintenance 1 protein / Dynamin superfamily / Dynamin-like protein / mitochondrial inner membrane / membrane remodeling / CONTRACTILE PROTEIN / mitochondrial protein / membrane remodelling / GTPase / mitochondrial dynamics / subtomogram averaging / membrane tubulation / mitochondrial membrane remodelling

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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