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Structure paper

タイトルStructural basis for distinct operational modes and protease activation in AAA+ protease Lon.
ジャーナル・号・ページSci Adv, Vol. 6, Issue 21, Page eaba8404, Year 2020
掲載日2020年5月20日
著者Mia Shin / Cristina Puchades / Ananya Asmita / Neha Puri / Eric Adjei / R Luke Wiseman / A Wali Karzai / Gabriel C Lander /
PubMed 要旨Substrate-bound structures of AAA+ protein translocases reveal a conserved asymmetric spiral staircase architecture wherein a sequential ATP hydrolysis cycle drives hand-over-hand substrate ...Substrate-bound structures of AAA+ protein translocases reveal a conserved asymmetric spiral staircase architecture wherein a sequential ATP hydrolysis cycle drives hand-over-hand substrate translocation. However, this configuration is unlikely to represent the full conformational landscape of these enzymes, as biochemical studies suggest distinct conformational states depending on the presence or absence of substrate. Here, we used cryo-electron microscopy to determine structures of the Lon AAA+ protease in the absence and presence of substrate, uncovering the mechanistic basis for two distinct operational modes. In the absence of substrate, Lon adopts a left-handed, "open" spiral organization with autoinhibited proteolytic active sites. Upon the addition of substrate, Lon undergoes a reorganization to assemble an enzymatically active, right-handed "closed" conformer with active protease sites. These findings define the mechanistic principles underlying the operational plasticity required for processing diverse protein substrates.
リンクSci Adv / PubMed:32490208 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.0 - 3.8 Å
構造データ

20133

6on2

EMDB-20133, PDB-6on2:
Lon Protease from Yersinia pestis with Y2853 substrate
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.0 Å

21009

6v11

EMDB-21009, PDB-6v11:
Lon Protease from Yersinia pestis
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.8 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • yersinia pestis (ペスト菌)
キーワードHYDROLASE / Lon / mitochondrial protease / AAA+ / ATPase / AAA+ ATPase / Quality Control / Protease

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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