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Structure paper

タイトルStructure of the Cdc48 segregase in the act of unfolding an authentic substrate.
ジャーナル・号・ページScience, Vol. 365, Issue 6452, Page 502-505, Year 2019
掲載日2019年8月2日
著者Ian Cooney / Han Han / Michael G Stewart / Richard H Carson / Daniel T Hansen / Janet H Iwasa / John C Price / Christopher P Hill / Peter S Shen /
PubMed 要旨The cellular machine Cdc48 functions in multiple biological pathways by segregating its protein substrates from a variety of stable environments such as organelles or multi-subunit complexes. Despite ...The cellular machine Cdc48 functions in multiple biological pathways by segregating its protein substrates from a variety of stable environments such as organelles or multi-subunit complexes. Despite extensive studies, the mechanism of Cdc48 has remained obscure, and its reported structures are inconsistent with models of substrate translocation proposed for other AAA+ ATPases (adenosine triphosphatases). Here, we report a 3.7-angstrom-resolution structure of Cdc48 in complex with an adaptor protein and a native substrate. Cdc48 engages substrate by adopting a helical configuration of substrate-binding residues that extends through the central pore of both of the ATPase rings. These findings indicate a unified hand-over-hand mechanism of protein translocation by Cdc48 and other AAA+ ATPases.
リンクScience / PubMed:31249134 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.7 - 4.5 Å
構造データ

EMDB-20124: Cdc48 Hexamer
PDB-6omb: Cdc48 Hexamer (Subunits A to E) with substrate bound to the central pore
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-20136:
Cdc48 Hexamer (Focused Classification for Subunit F, state1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.1 Å

EMDB-20137:
Cdc48 Hexamer (Focused Classification for Subunit F, state2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.4 Å

EMDB-20138:
Cdc48 Symmetric Hexamer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.5 Å

EMDB-20149, PDB-6opc:
Cdc48 Hexamer in a complex with substrate and Shp1(Ubx Domain)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

化合物

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • saccharomyces cerevisiae s288c (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (strain atcc 204508 / s288c) (パン酵母)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードMOTOR PROTEIN / Cdc48 / AAA+ ATPase / substrate translocation

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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