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Structure paper

タイトルConformation of methylated GGQ in the Peptidyl Transferase Center during Translation Termination.
ジャーナル・号・ページSci Rep, Vol. 8, Issue 1, Page 2349, Year 2018
掲載日2018年2月5日
著者Fuxing Zeng / Hong Jin /
PubMed 要旨The universally conserved Gly-Gly-Gln (GGQ) tripeptide in release factors or release factor-like surveillance proteins is required to catalyze the release of nascent peptide in the ribosome. The ...The universally conserved Gly-Gly-Gln (GGQ) tripeptide in release factors or release factor-like surveillance proteins is required to catalyze the release of nascent peptide in the ribosome. The glutamine of the GGQ is methylated post-translationally at the N position in vivo; this covalent modification is essential for optimal cell growth and efficient translation termination. However, the precise conformation of the methylated-GGQ tripeptide in the ribosome remains unknown. Using cryoEM and X-ray crystallography, we report the conformation of methylated-GGQ in the peptidyl transferase center of the ribosome during canonical translational termination and co-translation quality control. It has been suggested that the GGQ motif arose independently through convergent evolution among otherwise unrelated proteins that catalyze peptide release. The requirement for this tripeptide in the highly conserved peptidyl transferase center suggests that the conformation reported here is likely shared during termination of protein synthesis in all domains of life.
リンクSci Rep / PubMed:29403017 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度3.1 - 3.24 Å
構造データ

7340

6c4h

EMDB-7340, PDB-6c4h:
Conformation of methylated GGQ in the peptidyl transferase center during translation termination (PTC region)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

7341

6c4i

EMDB-7341, PDB-6c4i:
Conformation of methylated GGQ in the peptidyl transferase center during translation termination
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.24 Å

PDB-6c5l:
Conformation of methylated GGQ in the Peptidyl Transferase Center during translation termination (T. thermophilus)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER / 水

由来
  • escherichia coli (大腸菌)
  • thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
キーワードRIBOSOMAL PROTEIN/RNA (リボソーム) / nonstop / termination / ArfA / RF2 / methylation (メチル化) / RIBOSOMAL PROTEIN-RNA complex (リボソーム) / RIBOSOME (リボソーム) / methylated RF2 / translation termination

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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