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タイトルMolecular comparison of Neanderthal and Modern Human adenylosuccinate lyase.
ジャーナル・号・ページSci Rep, Vol. 8, Issue 1, Page 18008, Year 2018
掲載日2018年12月20日
著者Bart Van Laer / Ulrike Kapp / Montserrat Soler-Lopez / Kaja Moczulska / Svante Pääbo / Gordon Leonard / Christoph Mueller-Dieckmann /
PubMed 要旨The availability of genomic data from extinct homini such as Neanderthals has caused a revolution in palaeontology allowing the identification of modern human-specific protein substitutions. ...The availability of genomic data from extinct homini such as Neanderthals has caused a revolution in palaeontology allowing the identification of modern human-specific protein substitutions. Currently, little is known as to how these substitutions alter the proteins on a molecular level. Here, we investigate adenylosuccinate lyase, a conserved enzyme involved in purine metabolism for which several substitutions in the modern human protein (hADSL) have been described to affect intelligence and behaviour. During evolution, modern humans acquired a specific substitution (Ala429Val) in ADSL distinguishing it from the ancestral variant present in Neanderthals (nADSL). We show here that despite this conservative substitution being solvent exposed and located distant from the active site, there is a difference in thermal stability, but not enzymology or ligand binding between nADSL and hADSL. Substitutions near residue 429 which do not profoundly affect enzymology were previously reported to cause neurological symptoms in humans. This study also reveals that ADSL undergoes conformational changes during catalysis which, together with the crystal structure of a hitherto undetermined product bound conformation, explains the molecular origin of disease for several modern human ADSL mutants.
リンクSci Rep / PubMed:30573755 / PubMed Central
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度1.7 - 2.4 Å
構造データ

SASDEG5: apo human adenylosuccinate lyase (ADSL) (Adenylosuccinate Lyase, ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDEH5: AMP/fumarate-bound human adenylosuccinate lyase (ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDEJ5: AICAR/fumarate-bound human adenylosuccinate lyase (ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDEK5: AMP-bound human adenylosuccinate lyase (ADSL) (Adenylosuccinate Lyase, ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDEL5: AICAR-bound human adenylosuccinate lyase (ADSL) (Adenylosuccinate Lyase, ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDEM5:
apo neanderthal adenylosuccinate lyase (ADSL) (Adenylosuccinate Lyase, ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDEN5:
AMP/fumarate-bound neanderthal adenylosuccinate lyase (ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDEP5: AMP-bound neanderthal adenylosuccinate lyase (ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDEQ5: AICAR-bound neanderthal adenylosuccinate lyase (ADSL)
手法: SAXS/SANS

SASDER5:
AICAR/fumarate-bound neanderthal adenylosuccinate lyase (ADSL)
手法: SAXS/SANS

PDB-5nx8:
Crystal structure of Neanderthal Adenylosuccinate Lyase (ADSL)
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.7 Å

PDB-5nx9:
Crystal structure of Neanderthal Adenylosuccinate Lyase (ADSL) in complex with its products AMP and fumarate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.3 Å

PDB-5nxa:
Crystal structure of Neanderthal Adenylosuccinate Lyase (ADSL)in complex with its products AICAR and fumarate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.4 Å

化合物

ChemComp-PEG:
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / AMP*YM

ChemComp-FUM:
FUMARIC ACID / 2-ブテン二酸

ChemComp-2SA:
2-[9-(3,4-DIHYDROXY-5-PHOSPHONOOXYMETHYL-TETRAHYDRO-FURAN-2-YL)-9H-PURIN-6-YLAMINO]-SUCCINIC ACID / アデニロこはく酸

ChemComp-SSS:
N-{[5-AMINO-1-(5-O-PHOSPHONO-BETA-D-ARABINOFURANOSYL)-1H-IMIDAZOL-4-YL]CARBONYL}-L-ASPARTIC ACID

ChemComp-AMZ:
AMINOIMIDAZOLE 4-CARBOXAMIDE RIBONUCLEOTIDE / AICAR

由来
  • Homo sapiens (ヒト)
  • homo sapiens neanderthalensis (ヒト)
キーワードLYASE / Adenylosuccinate Lyase / fumarase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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