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タイトルStructure and Dynamics of a 197 bp Nucleosome in Complex with Linker Histone H1.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 66, Issue 3, Page 384-397.e8, Year 2017
掲載日2017年5月4日
著者Jan Bednar / Isabel Garcia-Saez / Ramachandran Boopathi / Amber R Cutter / Gabor Papai / Anna Reymer / Sajad H Syed / Imtiaz Nisar Lone / Ognyan Tonchev / Corinne Crucifix / Hervé Menoni / Christophe Papin / Dimitrios A Skoufias / Hitoshi Kurumizaka / Richard Lavery / Ali Hamiche / Jeffrey J Hayes / Patrick Schultz / Dimitar Angelov / Carlo Petosa / Stefan Dimitrov /
PubMed 要旨Linker histones associate with nucleosomes to promote the formation of higher-order chromatin structure, but the underlying molecular details are unclear. We investigated the structure of a 197 bp ...Linker histones associate with nucleosomes to promote the formation of higher-order chromatin structure, but the underlying molecular details are unclear. We investigated the structure of a 197 bp nucleosome bearing symmetric 25 bp linker DNA arms in complex with vertebrate linker histone H1. We determined electron cryo-microscopy (cryo-EM) and crystal structures of unbound and H1-bound nucleosomes and validated these structures by site-directed protein cross-linking and hydroxyl radical footprinting experiments. Histone H1 shifts the conformational landscape of the nucleosome by drawing the two linkers together and reducing their flexibility. The H1 C-terminal domain (CTD) localizes primarily to a single linker, while the H1 globular domain contacts the nucleosome dyad and both linkers, associating more closely with the CTD-distal linker. These findings reveal that H1 imparts a strong degree of asymmetry to the nucleosome, which is likely to influence the assembly and architecture of higher-order structures.
リンクMol Cell / PubMed:28475873 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度5.4 - 11.4 Å
構造データ

EMDB-3657:
Nucleosome in complex with human histone H1.5dC50
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.2 Å

EMDB-3659:
601 nucleosome in complex with X. laevis histone H1.0b
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.4 Å

EMDB-3660:
601 nucleosome
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.4 Å

PDB-5nl0:
Crystal structure of a 197-bp palindromic 601L nucleosome in complex with linker histone H1
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 5.4 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)
  • xenopus laevis (アフリカツメガエル)
  • synthetic construct (人工物)
キーワードCHROMATIN BINDING PROTEIN / DNA / nucleosome (ヌクレオソーム) / chromatin (クロマチン) / linker histones / histone H1 (ヒストンH1) / CHROMATIN BINDING PROTEIN - DNA complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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