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Structure paper

タイトルModular assembly of RWD domains on the Mis12 complex underlies outer kinetochore organization.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 53, Issue 4, Page 591-605, Year 2014
掲載日2014年2月20日
著者Arsen Petrovic / Shyamal Mosalaganti / Jenny Keller / Marta Mattiuzzo / Katharina Overlack / Veronica Krenn / Anna De Antoni / Sabine Wohlgemuth / Valentina Cecatiello / Sebastiano Pasqualato / Stefan Raunser / Andrea Musacchio /
PubMed 要旨Faithful chromosome segregation is mandatory for cell and organismal viability. Kinetochores, large protein assemblies embedded in centromeric chromatin, establish a mechanical link between ...Faithful chromosome segregation is mandatory for cell and organismal viability. Kinetochores, large protein assemblies embedded in centromeric chromatin, establish a mechanical link between chromosomes and spindle microtubules. The KMN network, a conserved 10-subunit kinetochore complex, harbors the microtubule-binding interface. RWD domains in the KMN subunits Spc24 and Spc25 mediate kinetochore targeting of the microtubule-binding subunits by interacting with the Mis12 complex, a KMN subcomplex that tethers directly onto the underlying chromatin layer. Here, we show that Knl1, a KMN subunit involved in mitotic checkpoint signaling, also contains RWD domains that bind the Mis12 complex and that mediate kinetochore targeting of Knl1. By reporting the first 3D electron microscopy structure of the KMN network, we provide a comprehensive framework to interpret how interactions of RWD-containing proteins with the Mis12 complex shape KMN network topology. Our observations unveil a regular pattern in the construction of the outer kinetochore.
リンクMol Cell / PubMed:24530301
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.497 - 26.7 Å
構造データ

EMDB-2549:
3D structure of the KMN network
手法: EM (単粒子) / 解像度: 26.7 Å

PDB-4nf9:
Structure of the Knl1/Nsl1 complex
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.8 Å

PDB-4nfa:
Structure of the C-terminal doamin of Knl1
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.497 Å

化合物

ChemComp-CL:
Unknown entry / クロリド

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-GOL:
GLYCEROL / グリセロ-ル

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードCELL CYCLE / RWD domain

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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