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タイトルThe Salmonella enterica ZinT structure, zinc affinity and interaction with the high-affinity uptake protein ZnuA provide insight into the management of periplasmic zinc.
ジャーナル・号・ページBiochim Biophys Acta, Vol. 1840, Issue 1, Page 535-544, Year 2014
掲載日2013年10月12日
著者Andrea Ilari / Flaminia Alaleona / Giancarlo Tria / Patrizia Petrarca / Andrea Battistoni / Carlotta Zamparelli / Daniela Verzili / Mattia Falconi / Emilia Chiancone /
PubMed 要旨BACKGROUND: In Gram-negative bacteria the ZnuABC transporter ensures adequate zinc import in Zn(II)-poor environments, like those encountered by pathogens within the infected host. Recently, the ...BACKGROUND: In Gram-negative bacteria the ZnuABC transporter ensures adequate zinc import in Zn(II)-poor environments, like those encountered by pathogens within the infected host. Recently, the metal-binding protein ZinT was suggested to operate as an accessory component of ZnuABC in periplasmic zinc recruitment. Since ZinT is known to form a ZinT-ZnuA complex in the presence of Zn(II) it was proposed to transfer Zn(II) to ZnuA. The present work was undertaken to test this claim.
手法: ZinT and its structural relationship with ZnuA have been characterized by multiple biophysical techniques (X-ray crystallography, SAXS, analytical ultracentrifugation, fluorescence spectroscopy).
RESULTS: The metal-free and metal-bound crystal structures of Salmonella enterica ZinT show one Zn(II) binding site and limited structural changes upon metal removal. Spectroscopic titrations with Zn(II) yield a KD value of 22±2nM for ZinT, while those with ZnuA point to one high affinity (KD<20nM) and one low affinity Zn(II) binding site (KD in the micromolar range). Sedimentation velocity experiments established that Zn(II)-bound ZinT interacts with ZnuA, whereas apo-ZinT does not. The model of the ZinT-ZnuA complex derived from small angle X-ray scattering experiments points to a disposition that favors metal transfer as the metal binding cavities of the two proteins face each other.
CONCLUSIONS: ZinT acts as a Zn(II)-buffering protein that delivers Zn(II) to ZnuA.
GENERAL SIGNIFICANCE: Knowledge of the ZinT-ZnuA relationship is crucial for understanding bacterial Zn(II) uptake.
リンクBiochim Biophys Acta / PubMed:24128931
手法SAS (X-ray synchrotron) / X線回折
解像度2 - 2.52 Å
構造データ

SASDA35:
SeZinT-SeZnuA complex (High-affinity zinc transporter periplasmic component, ZinT + Zinc/cadmium-binding protein, SeZnuA)
手法: SAXS/SANS

PDB-4arh:
X ray structure of the periplasmic zinc binding protein ZinT from Salmonella enterica
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.3 Å

PDB-4aw8:
X-ray structure of ZinT from Salmonella enterica in complex with zinc ion and PEG
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2 Å

PDB-4ayh:
The X-ray structure of zinc bound ZinT
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.52 Å

化合物

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-PG6:
1-(2-METHOXY-ETHOXY)-2-{2-[2-(2-METHOXY-ETHOXY]-ETHOXY}-ETHANE / ペンタグリム

ChemComp-NA:
Unknown entry / ナトリウムカチオン

由来
  • Salmonella enterica subsp. enterica serovar nchanga (サルモネラ菌)
  • Salmonella enterica subsp. enterica serovar enteritidis (サルモネラ菌)
  • salmonella enterica subsp. enterica serovar (サルモネラ菌)
  • salmonella enterica (サルモネラ菌)
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / PERIPLASMIC PROTEIN / ZINC TRANSPORT / METAL-BINDING PROTEIN

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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