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Structure paper

タイトルConformational basis for substrate recognition and regulation of catalytic activity in Staphylococcus aureus nucleoside di-phosphate kinase.
ジャーナル・号・ページBiochim. Biophys. Acta, Vol. 1814, Page 1349-1357, Year 2011
掲載日2011年1月6日 (構造データの登録日)
著者Srivastava, S.K. / Rajasree, K. / Gopal, B.
リンクBiochim. Biophys. Acta / PubMed:21745603
手法X線回折
解像度2.22 - 2.9 Å
構造データ

PDB-3q83:
Crystal structure of Staphylococcus aureus nucleoside diphosphate kinase
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.5 Å

PDB-3q86:
Crystal structure of Staphylococcus aureus nucleoside diphosphate kinase complexed with GTP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.38 Å

PDB-3q89:
Crystal structure of Staphylococcus aureus nucleoside diphosphate kinase complexed with CDP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.9 Å

PDB-3q8u:
Crystal structure of Staphylococcus aureus nucleoside diphosphate kinase complexed with ADP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.22 Å

PDB-3q8v:
Crystal structure of Staphylococcus aureus nucleoside diphosphate kinase complexed with UDP
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.5 Å

PDB-3q8y:
Crystal structure of Staphylococcus aureus nucleoside diphosphate kinase complexed with ADP and Vanadate
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.7 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-CDP:
CYTIDINE-5'-DIPHOSPHATE / CDP

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-UDP:
URIDINE-5'-DIPHOSPHATE / UDP / UDP*YM

ChemComp-VO4:
VANADATE ION

由来
  • staphylococcus aureus subsp. aureus (黄色ブドウ球菌)
キーワードTRANSFERASE / Ferridoxin fold / alpha-beta protein family / Nucleoside diphosphate kinases (NDKs) catalyze the transfer of a gamma phosphate from nucleoside triphosphates to nucleoside diphosphate / Nucleotide binding / Metal binding / Phosphorylation / Kinase / Nucleotide metabolism / Nucleoside diphosphate kinases (NDKs) / transfer / a gamma phosphate / nucleoside triphosphates / nucleoside diphosphate / Nucleotide binding Magnesium / Magnesium / gamma phosphate

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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