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タイトルInfluence of the cytoplasmic domains of aquaporin-4 on water conduction and array formation.
ジャーナル・号・ページJ Mol Biol, Vol. 402, Issue 4, Page 669-681, Year 2010
掲載日2010年10月1日
著者Tadanori Mitsuma / Kazutoshi Tani / Yoko Hiroaki / Akiko Kamegawa / Hiroshi Suzuki / Hiroshi Hibino / Yoshihisa Kurachi / Yoshinori Fujiyoshi /
PubMed 要旨Phosphorylation of Ser180 in cytoplasmic loop D has been shown to reduce the water permeability of aquaporin (AQP) 4, the predominant water channel in the brain. However, when the structure of the ...Phosphorylation of Ser180 in cytoplasmic loop D has been shown to reduce the water permeability of aquaporin (AQP) 4, the predominant water channel in the brain. However, when the structure of the S180D mutant (AQP4M23S180D), which was generated to mimic phosphorylated Ser180, was determined to 2.8 Å resolution using electron diffraction patterns, it showed no significant differences from the structure of the wild-type channel. High-resolution density maps usually do not resolve protein regions that are only partially ordered, but these can sometimes be seen in lower-resolution density maps calculated from electron micrographs. We therefore used images of two-dimensional crystals and determined the structure of AQP4M23S180D at 10 A resolution. The features of the 10-A density map are consistent with those of the previously determined atomic model; in particular, there were no indications of any obstruction near the cytoplasmic pore entrance. In addition, water conductance measurements, both in vitro and in vivo, show the same water permeability for wild-type and mutant AQP4M23, suggesting that the S180D mutation neither reduces water conduction through a conformational change nor reduces water conduction by interacting with a protein that would obstruct the cytoplasmic channel entrance. Finally, the 10-A map shows a cytoplasmic density in between four adjacent tetramers that most likely represents the association of four N termini. This finding supports the critical role of the N terminus of AQP4 in the stabilization of orthogonal arrays, as well as their interference through lipid modification of cysteine residues in the longer N-terminal isoform.
リンクJ Mol Biol / PubMed:20709083
手法EM (電子線結晶学)
解像度10.0 Å
構造データ

5202

3iyz

EMDB-5202: Influence of the cytoplasmic domains of aquaporin-4 on water conduction and array formation.
PDB-3iyz: Structure of Aquaporin-4 S180D mutant at 10.0 A resolution from electron micrograph
手法: EM (電子線結晶学) / 解像度: 10.0 Å

由来
  • rattus norvegicus (ドブネズミ)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / WATER TRANSPORT / WATER CHANNEL / AQUAPORIN / TWO-DIMENSIONAL CRYSTAL / MEMBRANE PROTEIN / BACULOVIRUS EXPRESSION SYSTEM / GLYCOPROTEIN / MEMBRANE / PHOSPHOPROTEIN / TRANSMEMBRANE / TRANSPORT

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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