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タイトル | Distinct structural features of cyclothiazide are responsible for effects on peak current amplitude and desensitization kinetics at iGluR2. |
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ジャーナル・号・ページ | J. Mol. Biol., Vol. 391, Page 906-917, Year 2009 |
掲載日 | 2009年4月24日 (構造データの登録日) |
著者 | Hald, H. / Ahring, P.K. / Timmermann, D.B. / Liljefors, T. / Gajhede, M. / Kastrup, J.S. |
リンク | J. Mol. Biol. / PubMed:19591837 |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.49 - 2.25 Å |
構造データ | PDB-3h6t: PDB-3h6u: PDB-3h6v: PDB-3h6w: |
化合物 | ChemComp-GLU: ChemComp-ZN: ChemComp-GOL: ChemComp-ACT: ChemComp-DMS: ChemComp-CAC: ChemComp-HOH: ChemComp-NS3: ChemComp-SO4: ChemComp-FLC: ChemComp-NS6: ChemComp-NS7: |
由来 |
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キーワード | MEMBRANE PROTEIN / AMPA receptor ligand-binding core / iGluR2 S1S2J-N754S / cyclothiazide / allosteric modulation / AMPA receptor ligand-bidning core |