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-Structure paper
タイトル | A conserved active site tyrosine residue of proline dehydrogenase helps enforce the preference for proline over hydroxyproline as the substrate. |
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ジャーナル・号・ページ | Biochemistry, Vol. 48, Page 951-959, Year 2009 |
掲載日 | 2008年8月6日 (構造データの登録日) |
![]() | Ostrander, E.L. / Larson, J.D. / Schuermann, J.P. / Tanner, J.J. |
![]() | ![]() ![]() |
手法 | X線回折 |
解像度 | 1.75 - 2 Å |
構造データ | ![]() PDB-3e2q: ![]() PDB-3e2r: ![]() PDB-3e2s: |
化合物 | ![]() ChemComp-FAD: ![]() ChemComp-HYP: ![]() ChemComp-1PE: ![]() ChemComp-HOH: ![]() ChemComp-TFB: ![]() ChemComp-CIT: ![]() ChemComp-PRO: |
由来 |
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![]() | OXIDOREDUCTASE / Proline utilization A / PutA / flavoenzyme / DNA-binding / FAD / Flavoprotein / Multifunctional enzyme / NAD / Proline metabolism / Repressor / Transcription / Transcription regulation |