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-Structure paper
タイトル | Mutations at positions 153 and 328 in Escherichia coli alkaline phosphatase provide insight towards the structure and function of mammalian and yeast alkaline phosphatases. |
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ジャーナル・号・ページ | J. Mol. Biol., Vol. 253, Page 604-617, Year 1995 |
掲載日 | 1995年9月6日 (構造データの登録日) |
![]() | Murphy, J.E. / Tibbitts, T.T. / Kantrowitz, E.R. |
![]() | ![]() ![]() |
手法 | X線回折 |
解像度 | 2.3 - 2.5 Å |
構造データ | ![]() PDB-1ani: ![]() PDB-1anj: ![]() PDB-2anh: |
化合物 | ![]() ChemComp-ZN: ![]() ChemComp-PO4: ![]() ChemComp-HOH: |
由来 |
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![]() | ALKALINE PHOSPHATASE / HYDROLASE (PHOSPHORIC MONOESTER) / TRANSFERASE (PHOSPHO / ALCOHOL ACCEPTOR) |