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Structure paper

タイトルMolecular basis for metabolite channeling in a ring opening enzyme of the phenylacetate degradation pathway.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 10, Issue 1, Page 4127, Year 2019
掲載日2019年9月11日
著者Nitish Sathyanarayanan / Giuseppe Cannone / Lokesh Gakhar / Nainesh Katagihallimath / Ramanathan Sowdhamini / Subramanian Ramaswamy / Kutti R Vinothkumar /
PubMed 要旨Substrate channeling is a mechanism for the internal transfer of hydrophobic, unstable or toxic intermediates from the active site of one enzyme to another. Such transfer has previously been ...Substrate channeling is a mechanism for the internal transfer of hydrophobic, unstable or toxic intermediates from the active site of one enzyme to another. Such transfer has previously been described to be mediated by a hydrophobic tunnel, the use of electrostatic highways or pivoting and by conformational changes. The enzyme PaaZ is used by many bacteria to degrade environmental pollutants. PaaZ is a bifunctional enzyme that catalyzes the ring opening of oxepin-CoA and converts it to 3-oxo-5,6-dehydrosuberyl-CoA. Here we report the structures of PaaZ determined by electron cryomicroscopy with and without bound ligands. The structures reveal that three domain-swapped dimers of the enzyme form a trilobed structure. A combination of small-angle X-ray scattering (SAXS), computational studies, mutagenesis and microbial growth experiments suggests that the key intermediate is transferred from one active site to the other by a mechanism of electrostatic pivoting of the CoA moiety, mediated by a set of conserved positively charged residues.
リンクNat Commun / PubMed:31511507 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.9 - 3.3 Å
構造データ

9873

6jql

EMDB-9873, PDB-6jql:
Structure of PaaZ, a bifunctional enzyme
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.9 Å

9874

6jqm

EMDB-9874, PDB-6jqm:
Structure of PaaZ with NADPH
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

9875

6jqn

EMDB-9875, PDB-6jqn:
Structure of PaaZ, a bifunctional enzyme in complex with NADP+ and OCoA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

9876

6jqo

EMDB-9876, PDB-6jqo:
Structure of PaaZ, a bifunctional enzyme in complex with NADP+ and CCoA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.1 Å

化合物

ChemComp-NDP:
NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH

ChemComp-NAP:
NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE

ChemComp-CO8:
OCTANOYL-COENZYME A / オクタノイル-CoA

ChemComp-COO:
CROTONYL COENZYME A

由来
  • escherichia coli k-12 (大腸菌)
キーワードHYDROLASE / substrate channeling / bi-functional enzyme / dehydrogenase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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