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タイトルNegative Stain Single-particle EM of the Maltose Transporter in Nanodiscs Reveals Asymmetric Closure of MalK and Catalytic Roles of ATP, MalE, and Maltose.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 292, Issue 13, Page 5457-5464, Year 2017
掲載日2017年3月31日
著者Lucien Fabre / Huan Bao / James Innes / Franck Duong / Isabelle Rouiller /
PubMed 要旨The MalE-MalFGK complex is one of the best characterized members of the large and ubiquitous family of ATP-binding cassette (ABC) transporters. It is composed of a membrane-spanning heterodimer, ...The MalE-MalFGK complex is one of the best characterized members of the large and ubiquitous family of ATP-binding cassette (ABC) transporters. It is composed of a membrane-spanning heterodimer, MalF-MalG; a homodimeric ATPase, MalK; and a periplasmic maltose receptor, MalE. Opening and closure of MalK is coupled to conformational changes in MalF-MalG and the alternate exposition of the substrate-binding site to either side of the membrane. To further define this alternate access mechanism and the impact of ATP, MalE, and maltose on the conformation of the transporter during the transport cycle, we have reconstituted MalFGK in nanodiscs and analyzed its conformations under 10 different biochemical conditions using negative stain single-particle EM. EM map results (at 15-25 Å resolution) indicate that binding of ATP to MalK promotes an asymmetric, semi-closed conformation in accordance with the low ATPase activity of MalFGK In the presence of MalE, the MalK dimer becomes fully closed, gaining the ability to hydrolyze ATP. In the presence of ADP or maltose, MalE·MalFGK remains essentially in a semi-closed symmetric conformation, indicating that release of these ligands is required for the return to the initial state. Taken together, this structural information provides a rationale for the stimulation of MalK ATPase activity by MalE as well as by maltose.
リンクJ Biol Chem / PubMed:28188291 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度18.8 - 25.2 Å
構造データ

EMDB-8524:
MalFGK2 Apo
手法: EM (単粒子) / 解像度: 18.8 Å

EMDB-8525:
MalFGK2 ATP-BMOE
手法: EM (単粒子) / 解像度: 18.8 Å

EMDB-8526:
MalFGK2 ADP-VO4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 18.8 Å

EMDB-8527:
MalFGK2 ADP-ALF4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 23.3 Å

EMDB-8529:
MalFGK2 ADP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 22.3 Å

EMDB-8530:
MalE-MalFGK2 ADP-V04
手法: EM (単粒子) / 解像度: 20.5 Å

EMDB-8531:
MalE-x-MalFGK2 ADP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 22.4 Å

EMDB-8533:
MalE MalFGK2 Apo
手法: EM (単粒子) / 解像度: 21.0 Å

EMDB-8534:
MalE-x-MalFGK2 Maltose (open conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 25.2 Å

EMDB-8535:
MalE-x-MalFGK2 Maltose (semi-closed symmetric conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 20.3 Å

EMDB-8536:
MalE-MalFGK2 maltose with MalE semi-detached
手法: EM (単粒子) / 解像度: 22.6 Å

由来
  • Escherichia coli (大腸菌)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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