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タイトルStaged induction of HIV-1 glycan-dependent broadly neutralizing antibodies.
ジャーナル・号・ページSci Transl Med, Vol. 9, Issue 381, Year 2017
掲載日2017年3月15日
著者Mattia Bonsignori / Edward F Kreider / Daniela Fera / R Ryan Meyerhoff / Todd Bradley / Kevin Wiehe / S Munir Alam / Baptiste Aussedat / William E Walkowicz / Kwan-Ki Hwang / Kevin O Saunders / Ruijun Zhang / Morgan A Gladden / Anthony Monroe / Amit Kumar / Shi-Mao Xia / Melissa Cooper / Mark K Louder / Krisha McKee / Robert T Bailer / Brendan W Pier / Claudia A Jette / Garnett Kelsoe / Wilton B Williams / Lynn Morris / John Kappes / Kshitij Wagh / Gift Kamanga / Myron S Cohen / Peter T Hraber / David C Montefiori / Ashley Trama / Hua-Xin Liao / Thomas B Kepler / M Anthony Moody / Feng Gao / Samuel J Danishefsky / John R Mascola / George M Shaw / Beatrice H Hahn / Stephen C Harrison / Bette T Korber / Barton F Haynes /
PubMed 要旨A preventive HIV-1 vaccine should induce HIV-1-specific broadly neutralizing antibodies (bnAbs). However, bnAbs generally require high levels of somatic hypermutation (SHM) to acquire breadth, and ...A preventive HIV-1 vaccine should induce HIV-1-specific broadly neutralizing antibodies (bnAbs). However, bnAbs generally require high levels of somatic hypermutation (SHM) to acquire breadth, and current vaccine strategies have not been successful in inducing bnAbs. Because bnAbs directed against a glycosylated site adjacent to the third variable loop (V3) of the HIV-1 envelope protein require limited SHM, the V3-glycan epitope is an attractive vaccine target. By studying the cooperation among multiple V3-glycan B cell lineages and their coevolution with autologous virus throughout 5 years of infection, we identify key events in the ontogeny of a V3-glycan bnAb. Two autologous neutralizing antibody lineages selected for virus escape mutations and consequently allowed initiation and affinity maturation of a V3-glycan bnAb lineage. The nucleotide substitution required to initiate the bnAb lineage occurred at a low-probability site for activation-induced cytidine deaminase activity. Cooperation of B cell lineages and an improbable mutation critical for bnAb activity defined the necessary events leading to breadth in this V3-glycan bnAb lineage. These findings may, in part, explain why initiation of V3-glycan bnAbs is rare, and suggest an immunization strategy for inducing similar V3-glycan bnAbs.
リンクSci Transl Med / PubMed:28298420 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度1.85 - 29.4 Å
構造データ

EMDB-8507:
92BR SOSIP.664 trimer in complex with DH270.1 Fab
手法: EM (単粒子) / 解像度: 29.4 Å

PDB-5tpl:
Crystal Structure of DH270.3 (unliganded) from the DH270 Broadly Neutralizing N332-glycan Dependent Lineage
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.5 Å

PDB-5tpp:
Crystal Structure of DH270.5 (unliganded) from the DH270 Broadly Neutralizing N332-glycan Dependent Lineage
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 1.85 Å

PDB-5tqa:
Crystal Structure of DH270.6 (unliganded) from the DH270 Broadly Neutralizing N332-Glycan Dependent Lineage
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.723 Å

PDB-5trp:
Crystal Structure of the Unliganded DH270 Cooperating Lineage Member DH272
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.692 Å

PDB-5u0r:
Crystal Structure of DH270.UCA1 (unliganded) from the DH270 Broadly Neutralizing N332-glycan Dependent Lineage
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.295 Å

PDB-5u0u:
Crystal Structure of DH270.1 (unliganded, single-chain Fv) from the DH270 Broadly Neutralizing N332-glycan Dependent Lineage
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 3.428 Å

PDB-5u15:
Crystal Structure of DH270.UCA3 (unliganded) from the DH270 Broadly Neutralizing N332-glycan Dependent Lineage
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.26 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-NA:
Unknown entry / ナトリウムカチオン

ChemComp-CIT:
CITRIC ACID / クエン酸

ChemComp-SO4:
SULFATE ION / 硫酸ジアニオン

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

由来
  • Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードIMMUNE SYSTEM / FAB FRAGMENT / HIV-1 / ANTIBODY / single-chain variable fragment

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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