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Structure paper

タイトルThe deubiquitinating enzyme Otu1 releases substrates from the conserved initiation complex of the Cdc48/p97 ATPase for proteasomal degradation.
ジャーナル・号・ページSci Rep, Vol. 16, Issue 1, Year 2026
掲載日2026年3月7日
著者Hao Li / Haipeng Guan / Tom A Rapoport /
PubMed 要旨Many eukaryotic proteins are modified with a polyubiquitin chain and then recruited to either the Cdc48 ATPase (p97 or VCP in mammals) or the 26S proteasome by conserved cofactors. They can then ...Many eukaryotic proteins are modified with a polyubiquitin chain and then recruited to either the Cdc48 ATPase (p97 or VCP in mammals) or the 26S proteasome by conserved cofactors. They can then shuttle between the Cdc48 ATPase and the 26S proteasome before being degraded. How substrates avoid being trapped on the Cdc48 ATPase complex is incompletely understood, as they can undergo repeated cycles of translocation through the ATPase pore. Here, we show that the deubiquitinating enzyme (DUB) Otu1 (Yod1 in mammals) can break this futile cycle. Otu1 trims the ubiquitin chain of the substrate before its translocation through the Cdc48 pore is initiated, allowing transfer to the proteasome and subsequent degradation. A cryo-EM structure shows that the mammalian homolog Yod1 binds to p97 simultaneously with other Cdc48/p97 cofactors. As in the yeast system, polypeptide translocation through the ATPase pore is initiated by the unfolding of a ubiquitin molecule, suggesting that the mechanism of substrate processing is conserved in all eukaryotes.
SUPPLEMENTARY INFORMATION: The online version contains supplementary material available at 10.1038/s41598-026-42811-6.
リンクSci Rep / PubMed:41795027 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.97 - 3.05 Å
構造データ

73365

9yrc

EMDB-73365, PDB-9yrc:
p97Ufd1-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ATP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.97 Å

EMDB-73375: Global refinement map of p97Ufd1-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ATP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.97 Å

EMDB-73376: Local refinement map of p97Ufd1-Npl4 complex processing poly-ubiquitinated substrate in the presence of ATP, focused on p97 D1 ring and Npl4
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.05 Å

化合物

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードTRANSLOCASE / p97 / VCP / AAA+ ATPase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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