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Structure paper

タイトルCryo-EM structure of TRPM1 reveals a non-canonical architecture with an inverted transmembrane domain.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Year 2026
掲載日2026年3月19日
著者Michael Fabrizio / Mackenzie Brewer / Nebojša Bogdanović / Chen Zhao /
PubMed 要旨Transient receptor potential melastatin 1 (TRPM1) is a membrane protein essential for vision in dim light, and mutations in TRPM1 cause complete congenital stationary night blindness. Although TRPM1 ...Transient receptor potential melastatin 1 (TRPM1) is a membrane protein essential for vision in dim light, and mutations in TRPM1 cause complete congenital stationary night blindness. Although TRPM1 shares sequence similarity to other TRPM ion channels such as TRPM3, whether it independently functions as an ion channel remains controversial. This controversy is largely caused by TRPM1's challenging biochemical behaviors that prevent detailed molecular characterization. In this work, we isolate TRPM1 and determine its structures using cryogenic electron microscopy (cryo-EM). The structures reveal a canonical tetrameric fold in the intracellular domain, consistent with other TRPM family members that are ion channels. Surprisingly, in the transmembrane domain, despite the presence of the conserved voltage sensor-like domain (VSLD) and pore domain (PD) in a domain-swapped fashion, the VSLD and PD are arranged with an opposite handedness compared to other related channels. This inverted transmembrane domain allows the formation of a large pore-like structure that supports the role of TRPM1 as an ion channel. This non-canonical architecture of TRPM1 may also confer unique permeation and pharmacological properties.
リンクNat Commun / PubMed:41857038
手法EM (単粒子)
解像度4.3 Å
構造データ

70771

9or5

EMDB-70771, PDB-9or5:
Cryo-EM structure of rat TRPM1 in the apo state
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.3 Å

由来
  • rattus norvegicus (ドブネズミ)
キーワードMEMBRANE PROTEIN / TRPM1 / ion channel

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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