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Structure paper

タイトルStructural basis for L-isoaspartyl-containing protein recognition by the PCMTD1 cullin-RING E3 ubiquitin ligase.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2025
掲載日2025年5月21日
著者Eric Z Pang / Boyu Zhao / Cameron Flowers / Elizabeth Oroudjeva / Jasmine B Winter / Vijaya Pandey / Michael R Sawaya / James Wohlschlegel / Joseph A Loo / Jose A Rodriguez / Steven G Clarke /
PubMed 要旨A major type of spontaneous protein damage that accumulates with age is the formation of kinked polypeptide chains with L-isoaspartyl residues. Mitigating this damage is necessary for maintaining ...A major type of spontaneous protein damage that accumulates with age is the formation of kinked polypeptide chains with L-isoaspartyl residues. Mitigating this damage is necessary for maintaining proteome stability and prolonging organismal survival. While repair through methylation by PCMT1 has been previously shown to suppress L-isoaspartyl accumulation, we provide an additional mechanism for L-isoaspartyl maintenance through PCMTD1, a cullin-RING ligase (CRL). We combined cryo-EM, native mass spectrometry, and biochemical assays to provide insight on how the assembly and architecture of PCMTD1 in the context of a CRL complex fulfils this alternative mechanism. We show that the PCMTD1 CRL complex specifically binds L-isoaspartyl residues when bound to AdoMet. This work provides evidence for a growing class of E3 ubiquitin ligases that recognize spontaneous covalent modifications as potential substrates for ubiquitylation and subsequent proteasomal degradation.
リンクbioRxiv / PubMed:40475564 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.28 - 9.72 Å
構造データ

70610

9oma

EMDB-70610, PDB-9oma:
Cryo-EM structure of PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (CRL5-PCMTD1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.14 Å

70612

9omf

EMDB-70612, PDB-9omf:
Cryo-EM structure of neddylated PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (N8-CRL5-PCMTD1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.72 Å

EMDB-70630: Consensus map: Cryo-EM structure of PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (CRL5-PCMTD1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.14 Å

EMDB-70631: Focused map of CUL5-RBX2: Cryo-EM structure of PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (CRL5-PCMTD1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.51 Å

EMDB-70632: Focused map of PCMTD1-ELOBC: Cryo-EM structure of PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (CRL5-PCMTD1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.18 Å

EMDB-70633: Focused map of PCMTD1: Cryo-EM structure of PCMTD1-ELOBC-CUL5-RBX2 (CRL5-PCMTD1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.28 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードPROTEIN BINDING / CUL5-RING ubiquitin ligase complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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