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タイトルStructures of myxobacterial phytochrome revealed by cryo-EM using the Spotiton technique and with x-ray crystallography.
ジャーナル・号・ページStruct Dyn, Vol. 12, Issue 3, Page 034701, Year 2025
掲載日2025年5月1日
著者Prabin Karki / David Menendez / William Budell / Shishir Dangi / Carolina Hernandez / Joshua Mendez / Srinivasan Muniyappan / Shibom Basu / Peter Schwander / Tek N Malla / Emina A Stojković / Marius Schmidt /
PubMed 要旨Phytochromes are red-light photoreceptors first identified in plants, with homologs found in bacteria and fungi, that regulate a variety of critical physiological processes. They undergo a reversible ...Phytochromes are red-light photoreceptors first identified in plants, with homologs found in bacteria and fungi, that regulate a variety of critical physiological processes. They undergo a reversible photocycle between two distinct states: a red-light-absorbing Pr form and a far-red light-absorbing Pfr form. This Pr/Pfr photoconversion controls the activity of a C-terminal enzymatic domain, typically a histidine kinase (HK). However, the molecular mechanisms underlying light-induced regulation of HK activity in bacteria remain poorly understood, as only a few structures of unmodified bacterial phytochromes with HK activity are known. Recently, cryo-EM structures of a wild-type bacterial phytochrome with HK activity are solved that reveal homodimers in both the Pr and Pfr states, as well as a heterodimer with individual monomers in distinct Pr and Pfr states. Cryo-EM structures of a truncated version of the same phytochrome-lacking the HK domain-also show a homodimer in the Pfr state and a Pr/Pfr heterodimer. Here, we describe in detail how structural information is obtained from cryo-EM data on a full-length intact bacteriophytochrome, and how the cryo-EM structure can contribute to the understanding of the function of the phytochrome. In addition, we compare the cryo-EM structure to an unusual x-ray structure that is obtained from a fragmented full-length phytochrome crystallized in the Pr-state.
リンクStruct Dyn / PubMed:40322674 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.1 - 6.0 Å
構造データ

EMDB-70119: Pr/Pr homodimer of Stigmatella aurantiaca bacteriophytochrome 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.0 Å

PDB-9naa:
Unusual structure of a bacteriophytochrome fragment derived from full length SaBphP2
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.1 Å

化合物

ChemComp-EL5:
3-[(2Z)-2-({3-(2-carboxyethyl)-5-[(E)-(4-ethenyl-3-methyl-5-oxo-1,5-dihydro-2H-pyrrol-2-ylidene)methyl]-4-methyl-1H-pyrrol-2-yl}methylidene)-5-{(Z)-[(3E,4S)-3-ethylidene-4-methyl-5-oxopyrrolidin-2-ylidene]methyl}-4-methyl-2H-pyrrol-3-yl]propanoic acid

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • stigmatella aurantiaca (バクテリア)
キーワードSIGNALING PROTEIN / phytochrome / myxobacteria / biliverdin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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