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タイトルStructural Basis for Recognition of Human Enterovirus 71 by a Bivalent Broadly Neutralizing Monoclonal Antibody.
ジャーナル・号・ページPLoS Pathog, Vol. 12, Issue 3, Page e1005454, Year 2016
掲載日2016年3月3日
著者Xiaohua Ye / Chen Fan / Zhiqiang Ku / Teng Zuo / Liangliang Kong / Chao Zhang / Jinping Shi / Qingwei Liu / Tan Chen / Yingyi Zhang / Wen Jiang / Linqi Zhang / Zhong Huang / Yao Cong /
PubMed 要旨Enterovirus 71 (EV71) is the main pathogen responsible for hand, foot and mouth disease with severe neurological complications and even death in young children. We have recently identified a highly ...Enterovirus 71 (EV71) is the main pathogen responsible for hand, foot and mouth disease with severe neurological complications and even death in young children. We have recently identified a highly potent anti-EV71 neutralizing monoclonal antibody, termed D5. Here we investigated the structural basis for recognition of EV71 by the antibody D5. Four three-dimensional structures of EV71 particles in complex with IgG or Fab of D5 were reconstructed by cryo-electron microscopy (cryo-EM) single particle analysis all at subnanometer resolutions. The most critical EV71 mature virion-Fab structure was resolved to a resolution of 4.8 Å, which is rare in cryo-EM studies of virus-antibody complex so far. The structures reveal a bivalent binding pattern of D5 antibody across the icosahedral 2-fold axis on mature virion, suggesting that D5 binding may rigidify virions to prevent their conformational changes required for subsequent RNA release. Moreover, we also identified that the complementary determining region 3 (CDR3) of D5 heavy chain directly interacts with the extremely conserved VP1 GH-loop of EV71, which was validated by biochemical and virological assays. We further showed that D5 is indeed able to neutralize a variety of EV71 genotypes and strains. Moreover, D5 could potently confer protection in a mouse model of EV71 infection. Since the conserved VP1 GH-loop is involved in EV71 binding with its uncoating receptor, the scavenger receptor class B, member 2 (SCARB2), the broadly neutralizing ability of D5 might attribute to its inhibition of EV71 from binding SCARB2. Altogether, our results elucidate the structural basis for the binding and neutralization of EV71 by the broadly neutralizing antibody D5, thereby enhancing our understanding of antibody-based protection against EV71 infection.
リンクPLoS Pathog / PubMed:26938634 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.8 - 7.2 Å
構造データ

6365

3jau

EMDB-6365: The cryoEM map of EV71 mature viron in complex with intact antibody D5
PDB-3jau: The cryoEM map of EV71 mature viron in complex with the Fab fragment of antibody D5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 7.2 Å

6366

3jau

EMDB-6366, PDB-3jau:
The cryoEM map of EV71 mature viron in complex with the Fab fragment of antibody D5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.8 Å

6383

3jau

EMDB-6383: The cryoEM map of EV71 empty particle in complex with the Fab fragment of antibody D5
PDB-3jau: The cryoEM map of EV71 mature viron in complex with the Fab fragment of antibody D5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 6.0 Å

6384

3jau

EMDB-6384: The cryoEM map of EV71 VLP in complex with intact antibody D5
PDB-3jau: The cryoEM map of EV71 mature viron in complex with the Fab fragment of antibody D5
手法: EM (単粒子) / 解像度: 5.5 Å

由来
  • Homo sapiens (ヒト)
  • human enterovirus (エンテロウイルス)
  • mus musculus (ハツカネズミ)
キーワードVIRUS/IMMUNE SYSTEM / Enterovirus 71(EV71) / virus-antibody complex / bivalent binding / high resolution cryo-EM / VIRUS-IMMUNE SYSTEM complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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