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Structure paper

タイトルLis1 regulates dynein by sterically blocking its mechanochemical cycle.
ジャーナル・号・ページElife, Vol. 3, Year 2014
掲載日2014年11月7日
著者Katerina Toropova / Sirui Zou / Anthony J Roberts / William B Redwine / Brian S Goodman / Samara L Reck-Peterson / Andres E Leschziner /
PubMed 要旨Regulation of cytoplasmic dynein's motor activity is essential for diverse eukaryotic functions, including cell division, intracellular transport, and brain development. The dynein regulator Lis1 is ...Regulation of cytoplasmic dynein's motor activity is essential for diverse eukaryotic functions, including cell division, intracellular transport, and brain development. The dynein regulator Lis1 is known to keep dynein bound to microtubules; however, how this is accomplished mechanistically remains unknown. We have used three-dimensional electron microscopy, single-molecule imaging, biochemistry, and in vivo assays to help establish this mechanism. The three-dimensional structure of the dynein-Lis1 complex shows that binding of Lis1 to dynein's AAA+ ring sterically prevents dynein's main mechanical element, the 'linker', from completing its normal conformational cycle. Single-molecule experiments show that eliminating this block by shortening the linker to a point where it can physically bypass Lis1 renders single dynein motors insensitive to regulation by Lis1. Our data reveal that Lis1 keeps dynein in a persistent microtubule-bound state by directly blocking the progression of its mechanochemical cycle.
リンクElife / PubMed:25380312 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度14.8 - 23.1 Å
構造データ

EMDB-6008:
Dynein motor domain in complex with Lis1 in the absence of nucleotide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 21.4 Å

EMDB-6013:
Dynein motor domain in the absence of nucleotide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 14.8 Å

EMDB-6014:
Dynein motor domain in the presence of ADP, with linker at position 2
手法: EM (単粒子) / 解像度: 19.5 Å

EMDB-6015:
Dynein motor domain in the presence of ADP, with linker at position 1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 18.3 Å

EMDB-6016:
Dynein motor domain in complex with Lis1 in the presence of ATP and Vi
手法: EM (単粒子) / 解像度: 23.1 Å

EMDB-6017:
Dynein motor domain with truncated linker in complex with Lis1 in the absence of nucleotide
手法: EM (単粒子) / 解像度: 15.4 Å

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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