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タイトルMechanism of cotranslational protein N-myristoylation in human cells.
ジャーナル・号・ページMol Cell, Vol. 85, Issue 14, Page 2749-22758.e8, Year 2025
掲載日2025年7月17日
著者Martin Gamerdinger / Blanca Echeverria / Alfred M Lentzsch / Nicolas Burg / Ziyi Fan / Mateusz Jaskolowski / Alain Scaiola / Selina Piening / Shu-Ou Shan / Nenad Ban / Elke Deuerling /
PubMed 要旨N-myristoyltransferases (NMTs) cotranslationally transfer the fatty acid myristic acid to the N terminus of newly synthesized proteins, regulating their function and cellular localization. These ...N-myristoyltransferases (NMTs) cotranslationally transfer the fatty acid myristic acid to the N terminus of newly synthesized proteins, regulating their function and cellular localization. These enzymes are important drug targets for the treatment of cancer and viral infections. N-myristoylation of nascent proteins occurs specifically on N-terminal glycine residues after the excision of the initiator methionine by methionine aminopeptidases (METAPs). How NMTs interact with ribosomes and gain timely and specific access to their substrates remains unknown. Here, we show that human NMT1 exchanges with METAP1 at the ribosomal tunnel exit to form an active cotranslational complex together with the nascent polypeptide-associated complex (NAC). NMT1 binding is sequence selective and specifically triggered by methionine excision, which exposes the N-myristoylation motif in the nascent chain. The revealed mode of interaction of NMT1 with NAC and the methionine-cleaved nascent protein elucidates how a specific subset of proteins can be efficiently N-myristoylated in human cells.
リンクMol Cell / PubMed:40639378 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.43 Å
構造データ

53295

9qqa

EMDB-53295, PDB-9qqa:
Ternary complex of translating ribosome, NAC and NMT1
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

53296

9qqb

EMDB-53296, PDB-9qqb:
Quaternary complex of a translating ribosome, NAC, NMT1, and NatA
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.43 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-UNX:
Unknown entry

ChemComp-SPD:
SPERMIDINE

ChemComp-SPM:
SPERMINE

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-IHP:
INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE

由来
  • oryctolagus cuniculus (ウサギ)
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードRIBOSOME / Translation / co-translational protein processing

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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