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Structure paper

タイトルSubstrate-interacting pore loops of two ATPase subunits determine the degradation efficiency of the 26S proteasome.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Year 2026
掲載日2026年3月24日
著者Erika López-Alfonzo / Ayush Saurabh / Sahar Zarafshan / Connor Arkinson / Christine L Gee / Hao-Hsuan Hsieh / Steve Pressé / Andreas Martin /
PubMed 要旨The 26S proteasome is the major eukaryotic protease responsible for the degradation of misfolded, damaged, and obsolete regulatory proteins. Commitment to degradation occurs when conserved pore loops ...The 26S proteasome is the major eukaryotic protease responsible for the degradation of misfolded, damaged, and obsolete regulatory proteins. Commitment to degradation occurs when conserved pore loops in the heterohexameric ATPase motor of the proteasome engage the flexible initiation region of a polyubiquitinated protein substrate for subsequent mechanical unfolding and translocation into a proteolytic chamber. Here, we use in vitro biochemical assays, single-molecule FRET-based measurements, and cryo-EM structure determination to characterize how the pore-1 loops of individual ATPase subunits in the yeast 26S proteasome contribute to the different steps of substrate degradation and affect the proteasome conformational dynamics. We find that the pore-1 loops of the Rpt6 and Rpt4 ATPase subunits play particularly important, yet distinct roles in substrate capture and unfolding, and in holding the ATPase motor in a static state prior to substrate engagement. Interestingly, these pore-1 loop contributions correlate with the positions of ATPase subunits in spiral-staircase arrangements for the substrate-free and substrate-degrading proteasome, providing insights into the mechanisms of substrate processing by the 26S proteasome and related ATPase motors.
リンクNat Commun / PubMed:41876484
手法EM (単粒子)
解像度3.61 Å
構造データ

45579

9cgc

EMDB-45579, PDB-9cgc:
Yeast 26S proteasome non-substrate-engaged (S1 state)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.61 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

ChemComp-ZN:
Unknown entry

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
キーワードHYDROLASE / 26S protease complex / MOTOR PROTEIN / HYDROLASE-PROTEIN BINDING complex

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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