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タイトルCapturing a methanogenic carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex via cryogenic electron microscopy.
ジャーナル・号・ページProc Natl Acad Sci U S A, Vol. 121, Issue 41, Page e2410995121, Year 2024
掲載日2024年10月8日
著者Alison Biester / David A Grahame / Catherine L Drennan /
PubMed 要旨Approximately two-thirds of the estimated one-billion metric tons of methane produced annually by methanogens is derived from the cleavage of acetate. Acetate is broken down by a Ni-Fe-S-containing A- ...Approximately two-thirds of the estimated one-billion metric tons of methane produced annually by methanogens is derived from the cleavage of acetate. Acetate is broken down by a Ni-Fe-S-containing A-cluster within the enzyme acetyl-CoA synthase (ACS) to carbon monoxide (CO) and a methyl group (CH). The methyl group ultimately forms the greenhouse gas methane, whereas CO is converted to the greenhouse gas carbon dioxide (CO) by a Ni-Fe-S-containing C-cluster within the enzyme carbon monoxide dehydrogenase (CODH). Although structures have been solved of CODH/ACS from acetogens, which use these enzymes to make acetate from CO, no structure of a CODH/ACS from a methanogen has been reported. In this work, we use cryo-electron microscopy to reveal the structure of a methanogenic CODH and CODH/ACS from (CODH/ACS). We find that the N-terminal domain of acetogenic ACS, which is missing in all methanogens, is replaced by a domain of CODH. This CODH domain provides a channel for CO to travel between the two catalytic Ni-Fe-S clusters. It generates the binding surface for ACS and creates a remarkably similar CO alcove above the A-cluster using residues from CODH rather than ACS. Comparison of our CODH/ACS structure with our CODH structure reveals a molecular mechanism to restrict gas flow from the CO channel when ACS departs, preventing CO escape into the cell. Overall, these long-awaited structures of a methanogenic CODH/ACS reveal striking functional similarities to their acetogenic counterparts despite a substantial difference in domain organization.
リンクProc Natl Acad Sci U S A / PubMed:39361653 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度2.8 - 3.3 Å
構造データ

45089

9c0q

EMDB-45089, PDB-9c0q:
Carbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermophila, specimen prepared on blot plunger
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.3 Å

45090

9c0r

EMDB-45090, PDB-9c0r:
Carbon monoxide dehydrogenase (CODH) from Methanosarcina thermophila, specimen prepared on chameleon plunger
手法: EM (単粒子) / 解像度: 2.8 Å

45091

9c0s

EMDB-45091, PDB-9c0s:
Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase (CODH/ACS) pentamer from Methanosarcina thermophila
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

45092

9c0t

EMDB-45092, PDB-9c0t:
Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase (CODH/ACS) hexamer from Methanosarcina thermophila
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.2 Å

化合物

ChemComp-SF4:
IRON/SULFUR CLUSTER

ChemComp-RQM:
Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster

ChemComp-HOH:
WATER

ChemComp-F3S:
FE3-S4 CLUSTER

ChemComp-CMO:
CARBON MONOXIDE

ChemComp-NI:
NICKEL (II) ION

由来
  • methanosarcina thermophila (古細菌)
キーワードOXIDOREDUCTASE / CO-dehydrogenase / acetyl-CoA synthase / Methanosarcina thermophila

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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