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タイトルMolecular Basis for RNA Cytidine Acetylation by NAT10.
ジャーナル・号・ページbioRxiv, Year 2024
掲載日2024年3月27日
著者Mingyang Zhou / Supuni Thalalla Gamage / Khoa A Tran / David Bartee / Xuepeng Wei / Boyu Yin / Shelley Berger / Jordan L Meier / Ronen Marmorstein
PubMed 要旨Human NAT10 acetylates the N4 position of cytidine in RNA, predominantly on rRNA and tRNA, to facilitate ribosome biogenesis and protein translation. NAT10 has been proposed as a therapeutic target ...Human NAT10 acetylates the N4 position of cytidine in RNA, predominantly on rRNA and tRNA, to facilitate ribosome biogenesis and protein translation. NAT10 has been proposed as a therapeutic target in cancers as well as aging-associated pathologies such as Hutchinson-Gilford Progeria Syndrome (HGPS). The ∼120 kDa NAT10 protein uses its acetyl-CoA-dependent acetyltransferase, ATP-dependent helicase, and RNA binding domains in concert to mediate RNA-specific N4-cytidine acetylation. While the biochemical activity of NAT10 is well known, the molecular basis for catalysis of eukaryotic RNA acetylation remains relatively undefined. To provide molecular insights into the RNA-specific acetylation by NAT10, we determined the single particle cryo-EM structures of NAT10 ( NAT10) bound to a bisubstrate cytidine-CoA probe with and without ADP. The structures reveal that NAT10 forms a symmetrical heart-shaped dimer with conserved functional domains surrounding the acetyltransferase active sites harboring the cytidine-CoA probe. Structure-based mutagenesis with analysis of mutants supports the catalytic role of two conserved active site residues (His548 and Tyr549 in NAT10), and two basic patches, both proximal and distal to the active site for RNA-specific acetylation. Yeast complementation analyses and senescence assays in human cells also implicates NAT10 catalytic activity in yeast thermoadaptation and cellular senescence. Comparison of the NAT10 structure to protein lysine and N-terminal acetyltransferase enzymes reveals an unusually open active site suggesting that these enzymes have been evolutionarily tailored for RNA recognition and cytidine-specific acetylation.
リンクbioRxiv / PubMed:38585770 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.02 - 3.29 Å
構造データ

EMDB-43996, PDB-9aym:
Cryo-EM Structure of E.coli produced recombinant N-acetyltransferase 10 (NAT10) in complex with cytidine-acetone-CoA bisubstrate probe
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.29 Å

EMDB-44038: Cryo-EM Structure of E.coli produced recombinant N-acetyltransferase 10 (NAT10) in complex with cytidine-amide-CoA bisubstrate probe and ADP.
PDB-9b0e: Cryo-EM Structure of E.coli produced recombinant N-acetyltransferase 10 (NAT10) in complex with cytidine-amide-CoA bisubstrate probe and ADP
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.19 Å

EMDB-44042, PDB-9b0i:
Cryo-EM Structure of Sf9 produced recombinant N-acetyltransferase 10 (NAT10) in complex with cytidine-amide-CoA bisubstrate probe and ADP/Mg2+.
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.02 Å

化合物

PDB-1ahn:
E. COLI FLAVODOXIN AT 2.6 ANGSTROMS RESOLUTION

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

PDB-1ah4:
PIG ALDOSE REDUCTASE, HOLO FORM

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

由来
  • thermochaetoides thermophila dsm 1495 (菌類)
  • chaetomium thermophilum (strain dsm 1495 / cbs 144.50 / imi 039719) (菌類)
キーワードRNA BINDING PROTEIN / ac4C modification / RNA acetyltransferase

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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  • EMDB/PDB/SASBDBのエントリから引用されている文献のデータベースです
  • Pubmedのデータを利用しています

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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