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Structure paper

タイトルStructural basis for Retriever-SNX17 assembly and endosomal sorting.
ジャーナル・号・ページNat Commun, Vol. 15, Issue 1, Page 10193, Year 2024
掲載日2024年11月25日
著者Amika Singla / Daniel J Boesch / Ho Yee Joyce Fung / Chigozie Ngoka / Avery S Enriquez / Ran Song / Daniel A Kramer / Yan Han / Esther Banarer / Andrew Lemoff / Puneet Juneja / Daniel D Billadeau / Xiaochen Bai / Zhe Chen / Emre E Turer / Ezra Burstein / Baoyu Chen /
PubMed 要旨During endosomal recycling, Sorting Nexin 17 (SNX17) facilitates the transport of numerous membrane cargo proteins by tethering them to the Retriever complex. Despite its importance, the mechanisms ...During endosomal recycling, Sorting Nexin 17 (SNX17) facilitates the transport of numerous membrane cargo proteins by tethering them to the Retriever complex. Despite its importance, the mechanisms underlying this interaction have remained elusive. Here, we provide biochemical, structural, cellular, and proteomic analyses of the SNX17-Retriever interaction. Our data reveal that SNX17 adopts an autoinhibited conformation in the basal state, with its FERM domain sequestering its C-terminal tail. The binding of cargo proteins to the FERM domain displaces the C-terminal tail through direct competition. The released tail engages with Retriever by binding to a highly conserved interface between its VPS35L and VPS26C subunits, as revealed by cryogenic electron microscopy (cryo-EM). Disrupting this interface impairs the Retriever-SNX17 interaction, subsequently affecting the recycling of SNX17-dependent cargoes and altering the composition of the plasma membrane proteome. Intriguingly, the SNX17-binding pocket on Retriever can be utilized by other ligands containing a consensus acidic C-terminal tail motif. Together, our findings uncover a mechanism underlying endosomal trafficking of critical cargo proteins and reveal how Retriever can potentially engage with other regulatory factors or be exploited by pathogens.
リンクNat Commun / PubMed:39587083 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度3.35 - 3.75 Å
構造データ

EMDB-43870: Local refined map of VPS35L(partial)-VPS26C-SNX17
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.35 Å

EMDB-43871: Local refined map of VPS35L(partial)-VPS29
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.75 Å

43872

9au7

EMDB-43872, PDB-9au7:
Human Retriever VPS35L/VPS29/VPS26C complex bound to SNX17 peptide (Composite Map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

EMDB-43873: Human Retriever VPS35L/VPS29/VPS26C complex bound to SNX17 peptide (Consensus map)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.4 Å

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードPROTEIN TRANSPORT / Retreiver / CCC / Endosomal recycling / Sorting Nexin

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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