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タイトルTORC1 organized in inhibited domains (TOROIDs) regulate TORC1 activity.
ジャーナル・号・ページNature, Vol. 550, Issue 7675, Page 265-269, Year 2017
掲載日2017年10月12日
著者Manoël Prouteau / Ambroise Desfosses / Christian Sieben / Clélia Bourgoint / Nour Lydia Mozaffari / Davide Demurtas / Alok K Mitra / Paul Guichard / Suliana Manley / Robbie Loewith /
PubMed 要旨The target of rapamycin (TOR) is a eukaryotic serine/threonine protein kinase that functions in two distinct complexes, TORC1 and TORC2, to regulate growth and metabolism. GTPases, responding to ...The target of rapamycin (TOR) is a eukaryotic serine/threonine protein kinase that functions in two distinct complexes, TORC1 and TORC2, to regulate growth and metabolism. GTPases, responding to signals generated by abiotic stressors, nutrients, and, in metazoans, growth factors, play an important but poorly understood role in TORC1 regulation. Here we report that, in budding yeast, glucose withdrawal (which leads to an acute loss of TORC1 kinase activity) triggers a similarly rapid Rag GTPase-dependent redistribution of TORC1 from being semi-uniform around the vacuolar membrane to a single, vacuole-associated cylindrical structure visible by super-resolution optical microscopy. Three-dimensional reconstructions of cryo-electron micrograph images of these purified cylinders demonstrate that TORC1 oligomerizes into a higher-level hollow helical assembly, which we name a TOROID (TORC1 organized in inhibited domain). Fitting of the recently described mammalian TORC1 structure into our helical map reveals that oligomerization leads to steric occlusion of the active site. Guided by the implications from our reconstruction, we present a TOR1 allele that prevents both TOROID formation and TORC1 inactivation in response to glucose withdrawal, demonstrating that oligomerization is necessary for TORC1 inactivation. Our results reveal a novel mechanism by which Rag GTPases regulate TORC1 activity and suggest that the reversible assembly and/or disassembly of higher-level structures may be an underappreciated mechanism for the regulation of protein kinases.
リンクNature / PubMed:28976958 / PubMed Central
手法EM (らせん対称)
解像度27.0 Å
構造データ

EMDB-3814:
TORC1 Organised in Inhibited Domains (TOROIDs) regulate TORC1 activity
手法: EM (らせん対称) / 解像度: 27.0 Å

由来
  • Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見文献

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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