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タイトルUnraveling the Self-Assembly of the XcpQ Secretin Periplasmic Domain Provides New Molecular Insights into Type II Secretion System Secreton Architecture and Dynamics.
ジャーナル・号・ページmBio, Vol. 8, Issue 5, Year 2017
掲載日2017年10月17日
著者Badreddine Douzi / Nhung T T Trinh / Sandra Michel-Souzy / Aline Desmyter / Geneviève Ball / Pascale Barbier / Artemis Kosta / Eric Durand / Katrina T Forest / Christian Cambillau / Alain Roussel / Romé Voulhoux /
PubMed 要旨The type II secretion system (T2SS) releases large folded exoproteins across the envelope of many Gram-negative pathogens. This secretion process therefore requires specific gating, interacting, and ...The type II secretion system (T2SS) releases large folded exoproteins across the envelope of many Gram-negative pathogens. This secretion process therefore requires specific gating, interacting, and dynamics properties mainly operated by a bipartite outer membrane channel called secretin. We have a good understanding of the structure-function relationship of the pore-forming C-terminal domain of secretins. In contrast, the high flexibility of their periplasmic N-terminal domain has been an obstacle in obtaining the detailed structural information required to uncover its molecular function. In , the Xcp T2SS plays an important role in bacterial virulence by its capacity to deliver a large panel of toxins and degradative enzymes into the surrounding environment. Here, we revealed that the N-terminal domain of XcpQ secretin spontaneously self-assembled into a hexamer of dimers independently of its C-terminal domain. Furthermore, and by using multidisciplinary approaches, we elucidate the structural organization of the XcpQ N domain and demonstrate that secretin flexibility at interdimer interfaces is mandatory for its function. Bacterial secretins are large homooligomeric proteins constituting the outer membrane pore-forming element of several envelope-embedded nanomachines essential in bacterial survival and pathogenicity. They comprise a well-defined membrane-embedded C-terminal domain and a modular periplasmic N-terminal domain involved in substrate recruitment and connection with inner membrane components. We are studying the XcpQ secretin of the T2SS present in the pathogenic bacterium Our data highlight the ability of the XcpQ N-terminal domain to spontaneously oligomerize into a hexamer of dimers. Further experiments revealed that this domain adopts different conformations essential for the T2SS secretion process. These findings provide new insights into the functional understanding of bacterial T2SS secretins.
リンクmBio / PubMed:29042493 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / X線回折
解像度2.9 - 30.8 Å
構造データ

EMDB-3641:
Unraveling the self-assembly of Pseudomonas aeruginosa XcpQ secretin periplasmic domain provides new molecular insights into T2SS secreton architecture & dynamics
手法: EM (単粒子) / 解像度: 30.8 Å

EMDB-3649:
Unraveling the self-assembly of Pseudomonas aeruginosa XcpQ secretin periplasmic domain provides new molecular insights into T2SS secreton architecture & dynamics
手法: EM (単粒子) / 解像度: 24.8 Å

PDB-5mp2:
XcpQN012 in complex with VHH04
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.9 Å

PDB-5ngi:
Structure of XcpQN012
手法: X-RAY DIFFRACTION / 解像度: 2.98 Å

化合物

ChemComp-HOH:
WATER

由来
  • pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
  • lama glama (ラマ)
キーワードTRANSPORT PROTEIN / T2SS / secretin / camedlid nanobody / Secretion system II / Pseudomonas aeruginosa / secretin N domain

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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