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タイトルRhoG facilitates a conformational transition in the guanine nucleotide exchange factor complex DOCK5/ELMO1 to an open state.
ジャーナル・号・ページJ Biol Chem, Vol. 300, Issue 7, Page 107459, Year 2024
掲載日2024年6月8日
著者Mutsuko Kukimoto-Niino / Kazushige Katsura / Yoshiko Ishizuka-Katsura / Chiemi Mishima-Tsumagari / Mayumi Yonemochi / Mio Inoue / Reiko Nakagawa / Rahul Kaushik / Kam Y J Zhang / Mikako Shirouzu /
PubMed 要旨The dedicator of cytokinesis (DOCK)/engulfment and cell motility (ELMO) complex serves as a guanine nucleotide exchange factor (GEF) for the GTPase Rac. RhoG, another GTPase, activates the ELMO-DOCK- ...The dedicator of cytokinesis (DOCK)/engulfment and cell motility (ELMO) complex serves as a guanine nucleotide exchange factor (GEF) for the GTPase Rac. RhoG, another GTPase, activates the ELMO-DOCK-Rac pathway during engulfment and migration. Recent cryo-EM structures of the DOCK2/ELMO1 and DOCK2/ELMO1/Rac1 complexes have identified closed and open conformations that are key to understanding the autoinhibition mechanism. Nevertheless, the structural details of RhoG-mediated activation of the DOCK/ELMO complex remain elusive. Herein, we present cryo-EM structures of DOCK5/ELMO1 alone and in complex with RhoG and Rac1. The DOCK5/ELMO1 structure exhibits a closed conformation similar to that of DOCK2/ELMO1, suggesting a shared regulatory mechanism of the autoinhibitory state across DOCK-A/B subfamilies (DOCK1-5). Conversely, the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex adopts an open conformation that differs from that of the DOCK2/ELMO1/Rac1 complex, with RhoG binding to both ELMO1 and DOCK5. The alignment of the DOCK5 phosphatidylinositol (3,4,5)-trisphosphate binding site with the RhoG C-terminal lipidation site suggests simultaneous binding of RhoG and DOCK5/ELMO1 to the plasma membrane. Structural comparison of the apo and RhoG-bound states revealed that RhoG facilitates a closed-to-open state conformational change of DOCK5/ELMO1. Biochemical and surface plasmon resonance (SPR) assays confirm that RhoG enhances the Rac GEF activity of DOCK5/ELMO1 and increases its binding affinity for Rac1. Further analysis of structural variability underscored the conformational flexibility of the DOCK5/ELMO1/Rac1 complex core, potentially facilitating the proximity of the DOCK5 GEF domain to the plasma membrane. These findings elucidate the structural mechanism underlying the RhoG-induced allosteric activation and membrane binding of the DOCK/ELMO complex.
リンクJ Biol Chem / PubMed:38857861 / PubMed Central
手法EM (単粒子)
解像度4.23 - 4.91 Å
構造データ

36271

8jhk

EMDB-36271, PDB-8jhk:
Cryo-EM structure of the DOCK5/ELMO1 complex, focused on one protomer
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.76 Å

38466

8xm7

EMDB-38466, PDB-8xm7:
Cryo-EM structure of the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex: RhoG/DOCK5/ELMO1 focused map
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.91 Å

60136

8zj2

EMDB-60136, PDB-8zj2:
Cryo-EM structure of the RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 complex
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.66 Å

60146

8zji

EMDB-60146, PDB-8zji:
Structure of DOCK5/ELMO1/Rac1 core (RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 dataset, class 1)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.23 Å

60147

8zjj

EMDB-60147, PDB-8zjj:
Structure of DOCK5/ELMO1/Rac1 core (RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 dataset, class 2)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.23 Å

60148

8zjk

EMDB-60148, PDB-8zjk:
Structure of DOCK5/ELMO1/Rac1 core (RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 dataset, class 3)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.23 Å

60149

8zjl

EMDB-60149, PDB-8zjl:
Structure of DOCK5/ELMO1/Rac1 core (RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 dataset, class 4)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.31 Å

60150

8zjm

EMDB-60150, PDB-8zjm:
Structure of DOCK5/ELMO1/Rac1 core (RhoG/DOCK5/ELMO1/Rac1 dataset, class 5)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 4.52 Å

化合物

ChemComp-MG:
Unknown entry / マグネシウムジカチオン

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

由来
  • homo sapiens (ヒト)
キーワードSIGNALING PROTEIN / ELMO / DOCK / GEF / GTPASE / RHO / RAC

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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