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タイトルStructures and dynamics of hibernating ribosomes from mediated by intermolecular interactions of HPF.
ジャーナル・号・ページEMBO J, Vol. 36, Issue 14, Page 2073-2087, Year 2017
掲載日2017年7月14日
著者Iskander Khusainov / Quentin Vicens / Rustam Ayupov / Konstantin Usachev / Alexander Myasnikov / Angelita Simonetti / Shamil Validov / Bruno Kieffer / Gulnara Yusupova / Marat Yusupov / Yaser Hashem /
PubMed 要旨In bacteria, ribosomal hibernation shuts down translation as a response to stress, through reversible binding of stress-induced proteins to ribosomes. This process typically involves the formation of ...In bacteria, ribosomal hibernation shuts down translation as a response to stress, through reversible binding of stress-induced proteins to ribosomes. This process typically involves the formation of 100S ribosome dimers. Here, we present the structures of hibernating ribosomes from human pathogen containing a long variant of the hibernation-promoting factor (SaHPF) that we solved using cryo-electron microscopy. Our reconstructions reveal that the N-terminal domain (NTD) of SaHPF binds to the 30S subunit as observed for shorter variants of HPF in other species. The C-terminal domain (CTD) of SaHPF protrudes out of each ribosome in order to mediate dimerization. Using NMR, we characterized the interactions at the CTD-dimer interface. Secondary interactions are provided by helix 26 of the 16S ribosomal RNA We also show that ribosomes in the 100S particle adopt both rotated and unrotated conformations. Overall, our work illustrates a specific mode of ribosome dimerization by long HPF, a finding that may help improve the selectivity of antimicrobials.
リンクEMBO J / PubMed:28645916 / PubMed Central
手法EM (単粒子) / NMR (溶液)
解像度3.7 - 11.0 Å
構造データ

3624

5nd8

EMDB-3624, PDB-5nd8:
Hibernating ribosome from Staphylococcus aureus (Unrotated state)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

3625

5nd9

EMDB-3625, PDB-5nd9:
Hibernating ribosome from Staphylococcus aureus (Rotated state)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 3.7 Å

EMDB-3638:
100S disome from Staphylococcus aureus (Tight conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 11.0 Å

EMDB-3639:
100S disome from Staphylococcus aureus (Loose conformation)
手法: EM (単粒子) / 解像度: 9.0 Å

PDB-5nko:
Solution structure of the C-terminal domain of S. aureus Hibernating Promoting Factor (CTD-SaHPF)
手法: SOLUTION NMR

由来
  • staphylococcus aureus (strain nctc 8325) (黄色ブドウ球菌)
  • staphylococcus aureus subsp. aureus nctc 8325 (黄色ブドウ球菌)
キーワードRIBOSOME / S.aureus / HPF / hibernation / 100S ribosome / RIBOSOMAL PROTEIN / Staphylococcus aureus / Pathogen / Hibernating Promoting Factor

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万見文献について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 万見 (Yorodumi) / EMN文献 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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